די ראָלע פון ​​פּראָטעין אין די מענטשלעך גוף

די גרויס וויכטיקייט פון פּראָטעינס פֿאַר דעם גוף איז רעכט צו זייער פאַנגקשאַנז.

די פּרעזענטיד יקערדיק פאַנגקשאַנז פון פּראָטעינס אילוסטרירן די וויכטיקייט פון דעם סאָרט פון סאַבסטאַנסיז אין ינשורינג נאָרמאַל מענטשלעך לעבן.

אינעם 19 טן יאָרהונדערט האָבן סייאַנטיס דערקלערט:

• פּראָטעין ללבער זענען יינציק, די עסאַנס פון לעבן,
• אַ קעסיידערדיק מאַטאַבאַליזאַם צווישן לעבעדיק און די סוויווע איז דארף.

די פּראַוויזשאַנז בלייבן אַנטשיינדזשד צו די פאָרשטעלן.

די גרונט זאַץ פון פּראָטעינס

די ריזיק מאָלעקולאַר וניץ פון אַ פּשוט פּראָטעין גערופן פּראָטעין זענען געשאפן דורך קעמאַקלי פארבונדן קליין בלאַקס - אַמינאָ אַסאַדז מיט יידעניקאַל און פאַרשידענע פראַגמאַנץ. אַזאַ סטראַקטשעראַל חיבורים זענען גערופֿן העטעראָפּאָלימערס. בלויז נאַטירלעך פארשטייערס פון די קלאַס אַמינאָ אַסאַדז זענען שטענדיק געפֿונען אין נאַטירלעך פּראָטעינס. די גרונט זאַץ פון פּראָטעינס איז קעראַקטערייזד דורך די אַבליגאַטאָרי בייַזייַן פון טשאַד - C, ניטראָגען - ען, הידראָגען - ה, זויערשטאָף - אָו. שוועבל - ש איז אָפט געפֿונען. אַקקאָרדינגלי, פאַספעראַס - פּ, קופּער - קו, פּרעסן - פע, ייאַדיין - איך, סעלעניום - סיי קענען זיין אין זייער זאַץ.

אַמינאָקאַרבאָקסיליק אַסאַדז פון נאַטירלעך פּראָטעינס זענען קלאַסאַפייד דורך כעמישער סטרוקטור און בייאַלאַדזשיקאַל וויכטיקייט. כעמישער קלאַסאַפאַקיישאַן איז וויכטיק פֿאַר קעמיסס, בייאַלאַדזשיקאַל - פֿאַר אַלעמען.

אין דעם מענטש גוף עס זענען שטענדיק צוויי סטרימז פון טראַנספאָרמאַטיאָנס:

• די ברייקדאַון, אַקסאַדיישאַן, באַזייַטיקונג פון עסנוואַרג פּראָדוקטן,
• בייאַלאַדזשיקאַל סינטעז פון נייַ יקערדיק סאַבסטאַנסיז.

12 אַמינאָ אַסאַדז פון שטענדיק געפֿונען אין נאַטירלעך פּראָטעינס קענען זיין באשאפן דורך בייאַלאַדזשיקאַל סינטעז פון דעם מענטש גוף. זיי זענען גערופֿן ינטערטשיינדזשאַבאַל.

8 אַמינאָ אַסאַדז זענען קיינמאָל סינטאַסייזד אין מענטשן. זיי זענען ינדיספּענסאַבאַל, קעסיידער זאָל עסן זיי.

לויט די בייַזייַן פון יקערדיק אַמינאָ-קאַרבאָקסיליק אַסאַדז, פּראָטעינס זענען צעטיילט אין צוויי קלאסן.

• גאַנץ פּראָטעינס האָבן אַלע די אַמינאָ אַסאַדז פון די מענטשלעך גוף. די פארלאנגט גאַנג פון יקערדיק אַמינאָ אַסאַדז כּולל פּראָטעינס פון הייַזקע קעז, מילכיק פּראָדוקטן, אָף, פלייש פון פיך, ים און פרעשוואָטער פיש, עגגס.

• אין דעפעקטיווע פּראָטעינס, איינער אָדער מער וויכטיק אַסאַדז קען זיין פעלנדיק. די אַרייַננעמען פאַבריק פּראָטעינס.

צו אַססעסס די קוואַליטעט פון עסנוואַרג פּראָטעינס, די מעדיציניש וועלט קהל קאַמפּערז זיי מיט אַ "ידעאַל" פּראָטעין, וואָס האט שטרענג וועראַפייד פּראַפּאָרשאַנז פון יקערדיק און יקערדיק יקערדיק אַמינאָ אַסאַדז. אין נאַטור, אַ "ידעאַל" פּראָטעין קען נישט עקסיסטירן. ווי נאָענט צו אים ווי כייַע פּראָטעינס. פּלאַנט פּראָטעינס זענען אָפט נישט גענוג צו די נאָרמאַטיווע קאַנסאַנטריישאַן פון איין אָדער מער אַמינאָ אַסאַדז. אויב די פעלנדיק מאַטעריע איז צוגעגעבן, דער פּראָטעין וועט ווערן גאַנץ.

די הויפּט קוואלן פון פּראָטעין פון פאַבריק און כייַע אָריגין

אין די דינער וויסנשאפטלעכע קהילה וואָס איז געווען ינוואַלווד אין אַ פולשטענדיק לערנען פון עסנוואַרג כעמיע, אַ גרופּע פון ​​פּראַפעסערז A.P. Nechaev, זיין חברים און סטודענטן. דער קאָלעקטיוו באשלאסן די פּראָטעין אינהאַלט אין די הויפּט עסנוואַרג פּראָדוקטן בנימצא אויף די רוסישע מאַרק.

• וויכטיק! ידענטיפיעד פיגיערז ינפאָרמד וועגן די פּראָטעין אינהאַלט אין 100 ג פון די פּראָדוקט, פריי פון די ינעדאַבאַל טייל.

• דער גרעסטער סומע פון ​​פּראָטעין איז געפֿונען אין סויבין, קירבעס זאמען און פּינאַץ (34.9 - 26.3 ג).
• וואַלועס 20-30 גראַמז זענען געפֿונען אין פּיז, בינז, פּיסטאַטשיאָס און זונרויז זאמען.
• אַלמאַנדז, קאַשו, האָזענע ניסלעך זענען קעראַקטערייזד דורך נומערן 15-20 גר.
• וואָלנאַץ, מאַקאַראָנען, רובֿ טוווע (חוץ רייַז, פּאַפּשוי גריץ) כּולל 10-15 גראַמז פּראָטעין פּער 100 גראַמז.
• רייַז, פּאַפּשוי גריץ, ברויט, קנאָבל, דאַר אַפּראַקאַץ פאַלן אין די קייט 5-10 גר.
• אין 100 גראַמז פון קרויט, מאַשרומז, פּאַטייטאָוז, פּרונז, עטלעכע ווערייאַטיז פון בוריק, דער פּראָטעין אינהאַלט איז 2-5 גראַמז.
• רייזאַנז, ראַדישעס, קעראַץ, זיס פּעפּערז האָבן ביסל פּראָטעין, זייער ינדאַקייטערז טאָן ניט יקסיד 2 גראַמז.

אויב איר קען ניט געפֿינען אַ געוויקס כייפעץ דאָ, דער פּראָטעין קאַנסאַנטריישאַן אין עס איז אויך נידעריק אָדער עס איז נישט דאָרט. צום ביישפּיל, אין פרוכט דזשוסאַז עס איז זייער קליין פּראָטעין, אין נאַטירלעך גרינס אָילס - ניט בייַ אַלע.

• די מאַקסימום פּראָטעין קאַנסאַנטריישאַן איז געפֿונען אין פיש רוי, שווער און פּראַסעסט טשיזיז און קיניגל פלייש (פון 21.1 צו 28.9 ג).
• א גרויס נומער פון פּראָדוקטן כּולל 15-10 גראַמז פּראָטעין. דאָס איז אַ פויגל, ים פיש (אַחוץ פֿאַר קאַפּעלין), פיך פלייש, שרימפּ, טינטפיש, הייַזקע קעז, פעטאַ קעז, פרעשוואָטער פיש.
• קאַפּעלין, הינדל יי, כאַזער כּולל 12,7-15 גראַמז פּראָטעין פּער 100 גראַמז.
• יאָגורט און קורד קעז זענען קעראַקטערייזד דורך די נומערן 5 - 7.1 גר.
• מילך, קעפיר, פערמענטעד בייקט מילך, סמעטענע, קרעם אַנטהאַלטן 2.8-3 גראַמז פּראָטעין.

אינפֿאָרמאַציע אויף די הויפּט קוואלן פון פּראָטעינס פון פאַבריק און כייַע אָריגין אין פּראָדוקטן וואָס אַנדערווענט טעכנאָלאָגיע פּראַסעסאַז פון מאַלטי-בינע (דישן, סאָסידזשיז, שינקע, סאָסידזשיז) איז נישט פון אינטערעס. זיי זענען נישט רעקאַמענדיד פֿאַר רעגולער געזונט עסן. קורץ-טערמין נוצן פון אַזאַ פּראָדוקטן איז נישט באַטייַטיק.

די ראָלע פון ​​פּראָטעין אין דערנערונג

ווי אַ רעזולטאַט פון מעטאַבאַליק פּראַסעסאַז אין דעם גוף, נייַע פּראָטעין מאַלאַקיולז זענען קעסיידער געשאפן אַנשטאָט פון די אַלטע. די סינטעז קורס אין פאַרשידענע אָרגאַנס איז נישט די זעלבע. האָרמאָנע פּראָטעינס, למשל, ינסאַלאַן, זענען געזונט (ריסינסייזד) זייער געשווינד, אין שעה, מינוט. די פּראָטעינס פון די לעבער, ינטעסטאַנאַל מיוקאַס מעמבריינז זענען רידזשענערייטיד אין 10 טעג. פּראָטעין מאָלעקולעס פון דעם מאַרך, מאַסאַלז, קאַנעקטיווע געוועב זענען געזונט לאָנגעסט, די רעסטאָראַטיווע סינטעז (ריסינטהעסיס) קענען דויערן אַרויף צו זעקס חדשים.

דער פּראָצעס פון יוטאַלאַזיישאַן און סינטעז איז קעראַקטערייזד דורך אַ ניטראָגען וואָג.

• אין אַ געשאפן מענטש מיט פול געזונט, די ניטראָגען וואָג איז נול. אין דעם פאַל, די גאַנץ מאַסע פון ​​ניטראָגען סאַפּלייד מיט פּראָטעינס בעשאַס דערנערונג איז גלייַך צו די מאַסע עקסקרעטעד מיט פאַרפוילן פּראָדוקטן.
• יונג אָרגאַניזאַמז אַנטוויקלען ראַפּאַדלי. די ניטראָגען וואָג איז positive. עס איז אַ פּלאַץ פון פּראָטעין, ווייניקער איז עקסקרעטעד.
• אין יידזשינג, קראַנק מענטשן, די ניטראָגען וואָג איז נעגאַטיוו. די מאַסע פון ​​ניטראָגען באפרייט מיט מעטאַבאַליק פּראָדוקטן איז גרעסער ווי די באקומען מיט עסנוואַרג ינטייק.

דער ראָלע פון ​​פּראָטעין אין דערנערונג איז צו צושטעלן אַ מענטש די פארלאנגט סומע פון ​​אַמינאָ זויער קאַמפּאָונאַנץ פּאַסיק פֿאַר אָנטייל אין די בייאָוקעמיקאַל פּראַסעסאַז פון דעם גוף.

צו ענשור אַ נאָרמאַל מאַטאַבאַליזאַם, עס איז וויכטיק צו וויסן ווי פיל פּראָטעין אַ מענטש דאַרף צו פאַרנוצן פּער טאָג.

דינער און אמעריקאנער פיסיאָלאָגיסץ רעקאָמענדירן צו עסן 0,8 - 1 ג פּראָטעין פּער 1 קג פון מענטשלעך וואָג. די נומערן זענען גאַנץ אַוורידזשד. די סומע דעפּענדס אויף עלטער, נאַטור פון אַרבעט, לייפסטייל פון אַ מענטש. אויף דורכשניטלעך, זיי רעקאָמענדירן קאַנסומינג פון 60 גראַמז צו 100 גראַמז פּראָטעין פּער טאָג. פֿאַר מענטשן פאַרקנאַסט אין גשמיות אַרבעט, די קלאַל קענען זיין געוואקסן צו 120 גראַמז פּער טאָג. פאר יענע וואָס אַנדערגאָוינג כירורגיע, ינפעקטיאָוס חולאתן, די קלאַל ינקריסיז צו 140 גראַמז פּער טאָג. דייאַבעטיקס זענען רעקאַמענדיד דיייץ מיט אַ הויך פּראָטעין פּראָדוקטן, וואָס קענען דערגרייכן 140 ג פּער טאָג. מענטשן מיט מעטאַבאַליק דיסאָרדערס, אַ טענדענץ צו גאַוט, זאָל פאַרנוצן באטייטיק ווייניקער פּראָטעין. דער נאָרמאַל פֿאַר זיי איז 20 - 40 גראַמז פּער טאָג.

פֿאַר מענטשן ינוואַלווד אין אַקטיוו ספּאָרט וואָס פאַרגרעסערן מוסקל מאַסע, די קלאַל ינקריסיז באטייטיק, קענען דערגרייכן 1.6-1.8 גראַמז פּער 1 קג פון די אַטלעט ס וואָג.

• וויכטיק! עס איז קעדייַיק פֿאַר די טריינער צו דערקלערן די ענטפער צו די קשיא - ווי פילע פּראָטעינס זאָל זיין קאַנסומד פּער טאָג בעשאַס געניטונג. פּראָפעססיאָנאַלס האָבן אינפֿאָרמאַציע וועגן ענערגיע קאָס פֿאַר אַלע טייפּס פון טריינינג, וועגן צו האַלטן די נאָרמאַל פאַנגקשאַנינג פון דעם אַטלעט ס גוף.

פֿאַר די ימפּלאַמענטיישאַן פון אַלע פיזיאַלאַדזשיקאַל פאַנגקשאַנז, עס איז וויכטיק נישט בלויז די בייַזייַן פון יקערדיק אַמינאָ אַסאַדז אין דעם פּראָטעין, אָבער אויך די עפעקטיווקייַט פון זייער אַסימאַליישאַן. פּראָטעין מאַלאַקיולז האָבן פאַרשידענע לעוועלס פון אָרגאַניזאַציע, סאָלוביליטי, גראַד פון אַקסעסאַביליטי צו דיגעסטיווע ענזימעס. 96% פון מילך פּראָטעינס, עגגס זענען יפעקטיוולי צעבראכן. אין פלייש, פיש, 93-95% פון פּראָטעינס זענען דיידזשעסטיד בעשאָלעם. די ויסנעם איז די פּראָטעינס פון די הויט און האָר. פּראָדוקטן מיט גרינס פּראָטעין זענען דיידזשעסטיד דורך 60-80%. אין וועדזשטאַבאַלז, 80% פון פּראָטעינס זענען אַבזאָרבד, אין פּאַטייטאָוז - 70%, אין ברויט - 62-86%.

די רעקאַמענדיד חלק פון פּראָטעינס פֿון כייַע קוואלן זאָל זיין 55% פון די גאַנץ סומע פון ​​פּראָטעין מאַסע.

• פּראָטעין דיפישאַנסי אין דעם גוף פירט צו באַטייַטיק מעטאַבאַליק ענדערונגען. אַזאַ פּאַטאַלאַדזשיז זענען גערופֿן דיסטראָפי, kwashiorkor. פֿאַר די ערשטער מאָל, אַ הילעל איז געווען גילוי אין די באוווינער פון די ווילד שבטים פון אפריקע, קעראַקטערייזד דורך אַ נעגאַטיוו ניטראָגען וואָג, ימפּערד ינטעסטאַנאַל פונקציע, מוסקל אַטראָפי און סטאַנטיד וווּקס. פּאַרטיייש פּראָטעין דיפישאַנסי קענען פּאַסירן מיט ענלעך סימפּטאָמס, וואָס קענען זיין מילד פֿאַר עטלעכע מאָל. ספּעציעל געפערלעך איז די פעלן פון פּראָטעין אין דעם גוף פון דעם קינד. אַזאַ דייאַטערי דיסאָרדערס קענען אַרויסרופן די גשמיות און אינטעלעקטואַל ינפיריאָריטי פון אַ גראָוינג מענטש.

• וידעפדיק פּראָטעין אין דעם גוף אָוווערלאָודז די עקסקרעטאָרי סיסטעם. די מאַסע אויף די קידניז ינקריסיז. מיט יגזיסטינג פּאַטאַלאַדזשיז אין די ניר געוועב, דער פּראָצעס קען פאַרשטאַרקן. עס איז זייער שלעכט אויב אַ וידעפדיק פּראָטעין אין דעם גוף איז באגלייט דורך אַ פעלן פון אנדערע ווערטפול עסנוואַרג קאַמפּאָונאַנץ. אין אלטע צייטן, אין די לענדער פון אזיע, עס איז געווען אַ מעטאָד פון דורכפירונג, אין וואָס די קאָנוויקטעד איז געפֿיטערט בלויז פלייש. ווי אַ רעזולטאַט, די אַפענדער געשטארבן פון די פאָרמירונג פון פוילן פּראָדוקטן אין די קישקע, נאָך דעם פאַרסאַמונג.

א גלייַך צוגאַנג צו צושטעלן דעם גוף מיט פּראָטעין געראַנטיז די עפעקטיוו אָפּעראַציע פון ​​אַלע לעבן סיסטעמען.

לערנען געשיכטע

דער פּראָטעין איז געווען ערשטער באקומען (אין די פאָרעם פון גלוטען) אין 1728 דורך דער איטאַליעניש Jacopo Bartolomeo Beccari פון ווייץ מעל. פּראָטעינס זענען געווען אפגעזונדערט אין אַ באַזונדער קלאַס פון בייאַלאַדזשיקאַל מאַלאַקיולז אין די 18 יאָרהונדערט ווי אַ רעזולטאַט פון די אַרבעט פון די פראנצויזיש כעמיקער אַנטאָינע דע פאָורקריקס און אנדערע סייאַנטיס וואָס האָבן שוין די פאַרמאָג פון פּראָטעינס צו קאָואַגולירן (דענאַטורע) אונטער דער השפּעה פון היץ אָדער אַסאַדז. אין דער צייט, פּראָטעינס אַזאַ ווי אַלבומין ("יי ווייסע"), פייברין (פּראָטעין פון די בלוט) און גלוטען פון ווייץ גריינז זענען ינוועסטאַגייטאַד.

אין די אָנהייב פון די 19 יאָרהונדערט, עטלעכע אינפֿאָרמאַציע איז שוין באקומען וועגן די עלאַמענאַל זאַץ פון פּראָטעינס; עס איז געווען באַוווסט אַז אַמינאָ אַסאַדז זענען געשאפן בעשאַס די כיידראַלאַסאַס פון פּראָטעינס. עטלעכע פון ​​די אַמינאָ אַסאַדז (ע.ג. גלייסין און לעוסינע) האָבן שוין קעראַקטערייזד. באַזירט אויף די אַנאַליסיס פון דער כעמישער זאַץ פון פּראָטעינס, די האָלענדיש כעמיקער Gerrit Mulder כייפּאַטאַסייזד אַז כּמעט אַלע פּראָטעינס האָבן אַ ענלעך עמפּיריקאַל פאָרמולע. אין 1836, Mulder פארגעלייגט דער ערשטער מאָדעל פון דער כעמישער סטרוקטור פון פּראָטעינס. באַזירט אויף די טעאָריע פון ​​ראַדיקאַלז, נאָך עטלעכע ריפיינמאַנץ ער געקומען צו די מסקנא אַז די מינימאַל סטראַקטשעראַל אַפּאַראַט פון אַ פּראָטעין האט די פאלגענדע זאַץ: C₄₀H₆₂N₁₀O₁₂. ער האָט גערופֿן דעם אַפּאַראַט "פּראָטעין" (פּר) (פֿון די גריכיש. פּראָטאָס - דער ערשטער, ערשטיק) און די טעאָריע - "פּראָטעין טעאָריע". דער טערמין "פּראָטעין" זיך איז געווען פּראָפּאָסעד דורך די שוועדיש כעמיקער יעקב בערעליוס. לויט מולדער, יעדער פּראָטעין באשטייט פון עטלעכע פּראָטעין וניץ, שוועבל און פאַספעראַס. צום ביישפּיל, ער סאַגדזשעסטיד שרייבן די פיברין פאָרמולע ווי 10 פּרספּ. מולדער אויך ינוועסטאַגייטאַד די פּראָדוקטן פון די צעשטערונג פון פּראָטעינס - אַמינאָ אַסאַדז און פֿאַר איינער פון זיי (לעוסינע) מיט אַ קליין בראָכצאָל פון טעות, ער באשלאסן די מאָלעקולאַר וואָג - 131 דאָלטאַנז. מיט די אַקיומיאַליישאַן פון נייַע דאַטן אויף פּראָטעינס, די טעאָריע פון ​​פּראָטעין אנגעהויבן צו זיין קריטיקירט, אָבער, טראָץ דעם, ביז די שפּעט 1850 ס, עס איז נאָך געהאלטן אַן יונאַווערסאַלי דערקענט.

אין די סוף פון די 19 יאָרהונדערט, רובֿ פון די אַמינאָ אַסאַדז וואָס מאַכן זיך פּראָטעינס זענען ינוועסטאַגייטאַד. אין די שפּעט 1880 ס. רוסיש געלערנטער A. Ya.דאַנילעווסקי באמערקט די עקזיסטענץ פון פּעפּטייד גרופּעס (CO - NH) אין די פּראָטעין מאַלאַקיול. אין 1894, דער דייַטש פיסיאָלאָגיסט Albrecht קאָססעל שטעלן אַ טעאָריע לויט וואָס אַמינאָ אַסאַדז זענען די הויפּט סטראַקטשעראַל עלעמענטן פון פּראָטעינס. אין די אָנהייב פון די 20 יאָרהונדערט, דער דייַטש כעמיקער עמיל פישער יקספּעראַמענאַלי פּרוווד אַז פּראָטעינס צונויפשטעלנ זיך פון אַמינאָ זויער רעזאַדוז פארבונדן דורך פּעפּטייד קייטן. ער האט אויך דורכגעקאָכט די ערשטע אַנאַליסיס פון די אַמינאָ זויער סיקוואַנס פון דעם פּראָטעין און דערקלערט די דערשיינונג פון פּראָטעאָליסיס.

די הויפט ראָלע פון ​​פּראָטעינס אין אָרגאַניזאַמז איז אָבער נישט אנערקענט ביז 1926, ווען דער אמעריקאנער כעמיקער יעקב סומנער (שפּעטער אַ נאָבעל פרייז אין כעמיע) געוויזן אַז די יעראַזיי ענזיים איז אַ פּראָטעין.

די שוועריקייט אין יזאָלירן ריין פּראָטעינס געמאכט עס שווער צו לערנען. דעריבער, דער ערשטער שטודיום איז דורכגעקאָכט מיט די פּאָליפּעפּטידעס וואָס קען זיין קלענזד אין גרויס קוואַנטאַטיז, דאָס איז, בלוט פּראָטעינס, הינדל עגגס, פאַרשידן טאַקסאַנז, ווי געזונט ווי דיגעסטיווע / מעטאַבאַליק ענזימעס סעקרעטעד נאָך שחיטה פיך. אין די שפּעט 1950 ס פירמע Armor Hot Dog Co. איז ביכולת צו ויסמעקן אַ קילאָ פון רינאָנוקלעאַסע באָווויין פּאַנקרעאַטיק, וואָס איז געווארן אַ יקספּערמענאַל כייפעץ פֿאַר פילע שטודיום.

דער געדאַנק אַז די צווייטיק סטרוקטור פון פּראָטעינס איז דער רעזולטאַט פון די פאָרמירונג פון הידראָגען קייטן צווישן אַמינאָ זויער רעזאַדוז, איז געווען שטעלן פאָרויס דורך William Astbury אין 1933, אָבער Linus Pauling איז געהאלטן דער ערשטער געלערנטער וואָס איז ביכולת צו הצלחה פאָרויסזאָגן די צווייטיק סטרוקטור פון פּראָטעינס. שפּעטער, Walter Kausman, באזירט אויף די אַרבעט פון Kai Linnerstrom-Lang, האט געמאכט אַ באַטייַטיק צושטייַער צו פארשטאנד די געזעצן פון די פאָרמירונג פון די טערשערי סטרוקטור פון פּראָטעינס און די ראָלע פון ​​כיידראָפאָביק ינטעראַקשאַנז אין דעם פּראָצעס. אין די שפּעט 1940 ס און פרי 1950 ס, Frederick Senger דעוועלאָפּעד אַ מעטאָד פֿאַר פּראָטעין סיקוואַנסינג, דורך וואָס ער באשלאסן די אַמינאָ זויער סיקוואַנס פון צוויי ינסאַלאַן קייטן דורך 1955, דעמאַנסטרייטינג אַז פּראָטעינס זענען לינעאַר פּאָלימערס פון אַמינאָ אַסאַדז, און נישט בראַנטשט (ווי עטלעכע שוגערז ) קייטן, קאַלוידז אָדער סייקלאָולז. דער ערשטער פּראָטעין, די אַמינאָ זויער סיקוואַנס איז געגרינדעט דורך סאָוויעט / רוסישע סייאַנטיס, איז געווען אין 1972 אַספּאַרטאַטע אַמינאָטראַנספעראַסע.

די ערשטע ספּיישאַל סטראַקטשערז פון פּראָטעינס באקומען דורך רענטגענ שטראַל דיסטראַקשאַן (רענטגענ שטראַל דיפראַקטיאָן אַנאַליסיס) איז געווארן באַוווסט אין די שפּעט 1950 ס און פרי 1960 ס, און סטראַקטשערז דיסקאַווערד ניצן יאָדער מאַגנעטיק אפקלאנג אין די 1980 ס. אין 2012, דער פּראָטעין דאַטאַ באַנק כּולל בעערעך 87,000 פּראָטעין סטראַקטשערז.

אין די 21 יאָרהונדערט, פּראָטעין פאָרשונג איז אריבערגעפארן צו אַ קוואַלאַטייטיוולי נייַע מדרגה, ווען ניט בלויז יחיד פּיוראַפייד פּראָטעינס זענען געלערנט, אָבער אויך די סיימאַלטייניאַס ענדערונג אין די נומער און פּאָסט-טראַנסלאַטיאָנאַל מאַדאַפאַקיישאַנז פון אַ גרויס נומער פון פּראָטעינס פון יחיד סעלז, געוועבן אָדער גאַנץ אָרגאַניזאַמז. דער שטח פון בייאָוקעמאַסטרי איז גערופן פּראָטעאָמיקס. ניצן מעטהאָדס פון ביאָינפאָרמאַטיקס, עס איז געווארן מעגלעך נישט בלויז צו פּראָצעס די דאַטן פון די רענטגענ שטראַל דיסטראַקשאַן בראָושאַן, אָבער אויך צו פאָרויסזאָגן די ביניען פון די פּראָטעין באזירט אויף די אַמינאָ זויער סיקוואַנס. דערווייַל, קריאָעלעקטראָן מייקראַסקאַפּי פון גרויס פּראָטעין קאַמפּלעקסאַז און די פאָרויסזאָגן פון די ספּיישאַל סטראַקטשערז פון די פּראָטעין דאָומיינז מיט קאָמפּיוטער מגילה אַפּראָוטשיז אַטאָמישע אַקיעראַסי.

די פּראָטעין גרייס קענען זיין געמאסטן אין טערמינען פון אַמינאָ זויער רעזאַדוז אָדער אין דאַלטאָנס (מאָלעקולאַר וואָג), אָבער רעכט צו דער לעפיערעך גרויס גרייס פון דעם מאָלעקול, די פּראָטעין מאַסע איז אויסגעדריקט אין דערייווד וניץ - קילאָדאַלטאָנס (kDa). הייוון פּראָטעינס, אין דורכשניטלעך, באשטייט פון 466 אַמינאָ זויער רעזאַדוז און האָבן אַ מאָלעקולאַר וואָג פון 53 kDa. די ביגאַסט באַוווסט פּראָטעין - טיטין - איז אַ קאָמפּאָנענט פון מוסקל סאַרקאָמערעס, די מאָלעקולאַר וואָג פון זייַן פאַרשידן וועריאַנץ (יסאָפאָרמס) וועריז אין די קייט פון 3000 צו 3700 קדאַ. טיטין פון די סאָולוס מוסקל (לייט. סאָלעוס) פון אַ מענטש באשטייט פון 38,138 אַמינאָ אַסאַדז.

אַמפאָטעריסיטי

פּראָטעינס האָבן די פאַרמאָג פון אַמפאָטעריסיטי, דאָס איז, דיפּענדינג אויף די באדינגונגען, זיי ויסשטעלונג ביידע אַסידיק און יקערדיק פּראָפּערטיעס. אין פּראָטעינס, עס זענען עטלעכע טייפּס פון כעמיש גרופּעס וואָס קענען ייאַנאַזיישאַן אין אַ ייקוויאַס לייזונג: קאַרבאָקסיליק זויער רעזאַדוז פון די זייַט קייטן פון אַמינאָ אַסאַדז (אַספּאַרטיק און גלוטאַמיק אַסאַדז) און ניטראָגען-כּולל גרופּעס פון די זייַט קייטן פון יקערדיק אַמינאָ אַסאַדז (בפֿרט די ε-אַמינאָ גרופּע פון ​​ליסין און די אַמידינע רעזאַדו CNH (NH)₂) אַרגינינע, צו אַ ביסל קלענערער מאָס - די רעזאַדו פון ימידאַזאָלע היסטידינע). יעדער פּראָטעין איז קעראַקטערייזד דורך אַ יסאָעלעקטריק פונט (פּי) - מיטל אַסידאַטי (ף), אין וואָס די גאַנץ עלעקטריש אָפּצאָל פון די מאַלאַקיולז פון דעם פּראָטעין איז נול און אַקאָרדינגלי, זיי טאָן ניט רירן זיך אין די עלעקטריק פעלד (למשל דורך עלעקטראָפאָרעסיס). אויף די יסאָעלעקטריק פונט, די כיידריישאַן און די סאָלוביליטי פון דעם פּראָטעין זענען מינימאַל. די פּי ווערט דעפּענדס אויף די פאַרהעלטעניש פון אַסידיק און יקערדיק אַמינאָ זויער רעזאַדוז אין אַ פּראָטעין: פֿאַר פּראָטעינס וואָס כּולל פילע אַסידיק אַמינאָ זויער רעזאַדוז, יסאָעלעקטריק פונקטן ליגן אין די אַסידיק געגנט (אַזאַ פּראָטעינס זענען גערופֿן אַסידיק), און אין פּראָטעינס וואָס אַנטהאַלטן מער יקערדיק רעזאַדוז, זיי זענען אין די אַלקאַליין געגנט (יקערדיק פּראָטעינס ) דער פּי ווערט פון דעם פּראָטעין קען אויך בייַטן דיפּענדינג אויף די ייאַניק שטאַרקייט און די טיפּ פון באַפער לייזונג אין וואָס עס איז ליגן, ווייַל נייטראַל סאָלץ ווירקן דער גראַד פון ייאַנאַזיישאַן פון די כעמיש גרופּעס פון דעם פּראָטעין. דער פּי פון אַ פּראָטעין קענען ווערן באשלאסן, למשל, פֿון אַ טיטראַטיאָן ויסבייג אָדער דורך יסאָעלעקטריק פאָוקיסינג.

אין אַלגעמיין, די פּי פון אַ פּראָטעין דעפּענדס אויף די פונקציע וואָס עס דורכפירן: די יסאָעלעקטריק פונט פון רובֿ פּראָטעינס אין ווערטאַברייט געוועבן איז צווישן 5.5 און 7.0, אָבער אין עטלעכע פאלן, די וואַלועס ליגן אין עקסטרעם געביטן: למשל, פֿאַר פּעפּסין, אַ פּראָטעאָליטיק ענזיים פון אַ שטאַרק אַסידיק גאַסטריק זאַפט פּי

1, און פֿאַר סאַלמאַנז - די פּראָטאַמינע פּראָטעין פון לאַקס מילך, אַ שטריך פון וואָס איז אַ הויך אַרגינינע אינהאַלט - פּי

12. פּראָטעינס וואָס בינדן צו נוקלעיק אַסאַדז רעכט צו ילעקטראָוסטאַטיק ינטעראַקשאַן מיט פאַספייט גרופּעס זענען אָפט די הויפּט פּראָטעינס. אַ ביישפּיל פון אַזאַ פּראָטעינס זענען היסטאָנעס און פּראָטאַמינז.

וואָס זענען פּראָטעינס?

פּראָטעינס זענען קאָמפּלעקס אָרגאַניק קאַמפּאַונדז מיט הויך מאָלעקולאַר וואָג, קאַנסיסטינג פון אַמינאָ זויער רעזאַדוז, קאַמביינד אין אַ ספּעציעל וועג. יעדער פּראָטעין האט זייַן אייגן יחיד אַמינאָ זויער סיקוואַנס, זיין אָרט אין פּלאַץ. עס איז וויכטיק צו פֿאַרשטיין אַז די פּראָטעינס וואָס אַרייַן דעם גוף זענען נישט אַבזאָרבד דורך זיי אין אַ אַנטשיינדזשד פאָרעם, זיי זענען צעטיילט אין אַמינאָ אַסאַדז און מיט זייער הילף די גוף סינטאַסייזיז זיין פּראָטעינס.

22 אַמינאָ אַסאַדז אָנטייל נעמען אין דער פאָרמירונג פון פּראָטעינס, 13 פון זיי קענען זיין קאָנווערטעד אין איין אנדערן, 9 - פענילאַלאַנינע, טריפּטאָפאַן, ליסין, היסטידינע, טרעאָנינע, לעוסינע, וואַלינע, יסאָלעוסינע, מעטהיאָנינע - זענען יראַפּלייסאַבאַל. די פעלן פון יראַפּלייסאַבאַל אַסאַדז אין דעם גוף איז אַנאַקסעפּטאַבאַל, דאָס וועט פירן צו דיסראַפּשאַן פון דעם גוף.

עס איז וויכטיק נישט בלויז דער פאַקט אַז דער פּראָטעין גייט אריין אין דעם גוף, אָבער אויך וואָס אַמינאָ אַסאַדז עס באשטייט פון!

וואָס איז פּראָטעין?

פּראָטעינס (פּראָטעינס / פּאָליפּעפּטידעס) - אָרגאַניק סאַבסטאַנסיז, נאַטירלעך פּאָלימערס מיט צוואַנציק פֿאַרבונדן אַמינאָ אַסאַדז. קאָמבינאַטיאָנס צושטעלן פילע מינים. דער גוף קאָפּעס מיט די סינטעז פון צוועלף ינטערטשיינדזשאַבאַל אַמינאָ אַסאַדז זיך.

אַכט פון די צוואַנציק יקערדיק אַמינאָ אַסאַדז געפֿונען אין פּראָטעין קענען ניט זיין סינטאַסייזד דורך דעם גוף אַליין, זיי זענען באקומען מיט עסנוואַרג. דאָס זענען וואַלינע, לעוסינע, יסאָלעוסינע, מעטהיאָנינע, טריפּטאָפאַן, ליסין, טרעאָנינע, פענילאַלאַנינע, וואָס זענען וויכטיק פֿאַר לעבן.

וואָס כאַפּאַנז פּראָטעין

ויסטיילן צווישן כייַע און גרינס (לויט אָנהייב). צוויי טייפּס פון קאַנסאַמשאַן זענען פארלאנגט.

כייַע:

יי ווייַס איז לייכט און כּמעט גאָר אַבזאָרבד דורך דעם גוף (90-92%). פּראָטעינס פון פערמענטעד מילך פּראָדוקטן זענען אַ ביסל ערגער (אַרויף צו 90%). פּראָטעינס פון פריש גאַנץ מילך זענען אַבזאָרבד אפילו ווייניקער (אַרויף צו 80%).
די ווערט פון רינדערנס און פיש אין דער בעסטער קאָמבינאַציע פון ​​יקערדיק אַמינאָ אַסאַדז.

גרינס:

סוי, קאַנאָלאַ און קאַטאַנסיד האָבן אַ גוט פאַרהעלטעניש פון אַמינאָ זויער פֿאַר דעם גוף. אין קראַפּס, די פאַרהעלטעניש איז וויקער.

עס איז קיין פּראָדוקט מיט אַ ידעאַל אַמינאָ זויער פאַרהעלטעניש. געהעריק דערנערונג ינוואַלווז אַ קאָמבינאַציע פון ​​כייַע און גרינס פּראָטעינס.

די יקער פון דערנערונג "לויט די כּללים" איז כייַע פּראָטעין. עס איז רייַך אין יקערדיק אַמינאָ אַסאַדז און גיט גוט אַבזאָרפּשאַן פון גרינס פּראָטעין.

פּראָטעין פאַנגקשאַנז אין דעם גוף

אין די סעלז פון די געוועב, עס פּערפאָרמז פילע פאַנגקשאַנז:

1. פּראַטעקטיוו. די פאַנגקשאַנינג פון די ימיון סיסטעם איז די נוטראַלאַזיישאַן פון פרעמד סאַבסטאַנסיז. אַנטיבאָדי פּראָדוקציע אַקערז.
2. טראנספארט. די צושטעלן פון פאַרשידן סאַבסטאַנסיז, למשל העמאָגלאָבין (צושטעלן פון זויערשטאָף).
3. רעגולאַטאָרי. טייַנען אַ כאָרמאָונאַל הינטערגרונט.
4. פּראַפּאַלשאַן. כל טייפּס פון באַוועגונג צושטעלן אַקטיין און מיאָסין.
5. פּלאַסטיק. די צושטאַנד פון די קאַנעקטיוו געוועב איז קאַנטראָולד דורך די קאַלאַגאַן אינהאַלט.
6. קאַטאַלאַטיש. דאָס איז אַ קאַטאַליסט און אַקסעלערייץ די דורכפאָר פון אַלע בייאָוקעמיקאַל ריאַקשאַנז.
7. קאַנסערוויישאַן און טראַנסמיסיע פון ​​דזשין אינפֿאָרמאַציע (דנאַ און רנאַ מאַלאַקיולז).
8. ענערגיע. די צושטעלן פון די גאנצע גוף מיט ענערגיע.

אנדערע צושטעלן ברידינג, זענען פאַראַנטוואָרטלעך פֿאַר די דיידזשעסטשאַן פון עסנוואַרג, רעגולירן מאַטאַבאַליזאַם. די פאָטאָסענסיטיווע רהאָדאָפּסין פּראָטעין איז פאַראַנטוואָרטלעך פֿאַר וויסואַל פונקציע.

בלוט כלים כּולל עלאַסטין, דאַנק צו עס גאָר אַרבעט. די פיברינאָגען פּראָטעין גיט בלוט קאָואַגיאַליישאַן.

סימפּטאָמס פון אַ פעלן פון פּראָטעין אין דעם גוף

פּראָטעין דיפישאַנסי איז אַ פערלי פּראָסט פּאַסירונג מיט מאַלנוטרישאַן און אַ כייפּעראַקטיוו לייפסטייל פון אַ מאָדערן מענטש. אין אַ מילד פאָרעם עס איז אויסגעדריקט אין רעגולער מידקייַט און נעבעך פאָרשטעלונג. מיט אַ פאַרגרעסערן אין ניט גענוגיק קוואַנטאַטיז, די גוף סיגנאַל דורך סימפּטאָמס:

1. אַלגעמיינע שוואַכקייַט און קאָפּשווינדל. רידוסט שטימונג און טעטיקייט, די אויסזען פון מוסקל מידקייַט אָן ספּעציעל גשמיות יגזערשאַן, ימפּערד קאָואָרדאַניישאַן פון מווומאַנץ, וויקאַנינג ופמערקזאַמקייט און זכּרון.
2. כעדייקס און ווערסאַנינג שלאָפן. די ריזאַלטינג ינסאַמניאַ און דייַגעס ינדיקייץ אַ פעלן פון סעראַטאָונין.
3. אָפט שטימונג סווינגס, גראַנץ. פעלן פון ענזימעס און כאָרמאָונז פּראַוואָוקס יגזאָסטשאַן פון די נערוועז סיסטעם: יריטאַבילאַטי פֿאַר קיין סיבה, קרום אַגרעסיוונאַס, עמאָציאָנעל צאַמונג.
4. בלאַס הויט, ראַשעס. מיט אַ פעלן פון פּרעסן-כּולל פּראָטעין, אַנעמיאַ אַנטוויקלט די סימפּטאָמס פון דריינאַס און בלאַס הויט, מיוקאַס מעמבריינז.
5. געשווילעכץ פון די יקסטרעמאַטיז. א נידעריק פּלאַזמע פּראָטעין אינהאַלט יבערקערן די וואַסער-זאַלץ וואָג. סובקוטאַנעאָוס פעט אַקיומיאַלייץ פליסיק אין די אַנגקאַלז און אַנגקאַלז.
6. נעבעך היילונג פון ווונדז און אַברייזשאַנז. צעל פאַרריכטן איז ינכיבאַטיד ווייַל פון אַ "בנין מאַטעריאַל".
7. פראַגילאַטי און האָר אָנווער, שוואַך ניילז. די אויסזען פון שופּן רעכט צו טרוקן הויט, עקספאָולייישאַן און קראַקינג פון די נאָגל טעלער איז די מערסט פּראָסט סיגנאַל פון דעם גוף וועגן אַ פעלן פון פּראָטעין. האָר און ניילז קעסיידער וואַקסן און גלייך ריספּאַנד צו אַ פעלן פון סאַבסטאַנסיז וואָס העכערן וווּקס און גוט צושטאַנד.
8. קרום וואָג אָנווער. די דיסאַפּיראַנס פון קילאָגראַמס אָן קלאָר ווי דער טאָג סיבה איז רעכט צו דער גוף נויטיק צו פאַרגיטיקן די פעלן פון פּראָטעין רעכט צו מוסקל מאַסע.
9. דורכפאַל פון די האַרץ און בלוט כלים, דער אויסזען פון שאָרטנאַס פון אָטעם. די רעספּעראַטאָרי, דיגעסטיווע און געניטאָורינאַרי סיסטעמען זענען אויך דיטיריערייטיד. דיספּנעאַ אויס אָן גשמיות יגזערשאַן, הוסט אָן קאָולדז און וויראַל חולאתן.

ווען סימפּטאָמס פון דעם טיפּ דערשייַנען, איר זאָל גלייך טוישן די רעזשים און קוואַליטעט פון עסנוואַרג, יבערקלערן דיין לייפסטייל, און אויב ערגער, באַראַטנ זיך אַ דאָקטער.

ווי פיל פּראָטעין איז דארף פֿאַר אַסימאַליישאַן

די קאַנסאַמשאַן קורס פּער טאָג דעפּענדס אויף עלטער, דזשענדער, טיפּ פון אַרבעט. די דאַטן אויף די סטאַנדאַרדס זענען דערלאנגט אין די טיש (אונטן) און זענען דיזיינד פֿאַר נאָרמאַל וואָג.
קראַשינג פּראָטעין ינטייק עטלעכע מאָל איז אַפּשאַנאַל. יעדער דאַטערמאַנז אַ באַקוועם פאָרעם, די הויפּט זאַך איז צו האַלטן די טעגלעך ינטייק קורס.

גשמיות טעטיקייטעלטער צייט די פּראָטעין ינטייק פּער טאָג, ג פֿאַר מענטשןפֿאַר וואָמען גאַנץכייַע אָריגיןגאַנץכייַע אָריגין קיין מאַסע18-4096588249 40-6089537545 קליין גראַד18-4099548446 40-6092507745 מיטל מיינונג18-40102588647 40-6093517944 הויך גראַד18-40108549246 40-60100508543 פּעריאָדיש18-4080487143 40-6075456841 ריטייערמאַנט עלטער75456841

הויך פּראָטעין אינהאַלט אין פודז

רעקאָגניזעד פודז מיט פּראָטעין:

פון אַלע די ווערייאַטיז פון פלייש, רינדערנס וועט זיין רינדערנס דער ערשטער אָרט: אָף 18.9 ג. נאָך עס, כאַזער: 16.4 ג, לאַם: 16.2 ג.

סעאַפאָאָד און טינטפיש זענען די פירער: 18.0 ג.
די ריטשאַסט פיש פֿאַר פּראָטעין איז לאַקס: 21.8 ג, דעמאָלט ראָזעווע לאַקס: 21 ג, זאַנדער: 19 ג, מאַקרעל: 18 ג, הערינג: 17.6 ג און דאָרש: 17.5 ג.

צווישן מילכיק פּראָדוקטן, קעפיר און סמעטענע האַלטן די שטעלע: 3.0 ג, און מילך: 2.8 ג.
הויך גריינז - הערקולעס: 13.1 ג, מילאַט: 11.5 ג, סעמאַלינאַ: 11.3 ג

איר קענט די קלאַל און נעמען אין חשבון פינאַנציעל אַפּערטונאַטיז, איר קענען ריכטיק קאַמפּאָוז אַ מעניו און זיין זיכער צו העסאָפע עס מיט פאַץ און קאַרבאָוכיידרייץ.

דער פאַרהעלטעניש פון פּראָטעין אין דערנערונג

דער פּראָפּאָרציע פון ​​פּראָטעינס, פאַץ, קאַרבאָוכיידרייץ אין אַ געזונט דיעטע זאָל זיין (אין גראַמז) 1: 1: 4. דער שליסל צו דער וואָג פון אַ געזונט שיסל קענען זיין רעפּריזענטיד אויף אן אנדער וועג: פּראָטעינס 25-35%, פאַץ 25-35%, קאַרבאָוכיידרייץ 30-50%.

אין דער זעלביקער צייט פאַץ זאָל זיין נוציק: מאַסלינע אָדער לינסיד ייל, ניסלעך, פיש, קעז.

קאַרבאָוכיידרייץ אין אַ טעלער זענען שווער מאַקאַראָנען, קיין פריש וועדזשטאַבאַלז, ווי געזונט ווי פירות / דאַר פירות, זויער-מילך פּראָדוקטן.

פּראָטעינס אין פּאָרשאַנז קענען אָפּטיאָנאַללי זיין קאַמביינד: גרינס + אַנימאַלס.

אַמינאָ אַסאַדז קאַנטיינד אין פּראָטעין

די ינטערטשיינדזשאַבאַל קענען זיין סינטאַסייזד דורך דעם גוף זיך, אָבער די צושטעלן פון די אַרויס איז קיינמאָל יבעריק. ספּעציעל מיט אַן אַקטיוו לייפסטייל און גרויס גשמיות יגזערשאַן.

אַלע אָן ויסנעם זענען וויכטיק, די מערסט פאָלקס פון זיי:

אַלאַנינע.
עס סטימיאַלייץ די מאַטאַבאַליזאַם פון קאַרבאָוכיידרייץ, העלפּס צו עלימינירן טאַקסאַנז. פאַראַנטוואָרטלעך פֿאַר "ריינקייַט". הויך אינהאַלט אין פלייש, פיש, מילכיק פּראָדוקטן.

אַרגינינע.
עס איז נייטיק צו קאָנטראַקטירן קיין מאַסאַלז, געזונט הויט, קאַרטאַלאַדזש און דזשוינץ. פּראָווידעס פעט ברענען און ימיון סיסטעם פונקציאָנירן. עס איז אין קיין פלייש, מילך, קיין ניסלעך, דזשעלאַטאַן.

אַספּאַרטיק זויער.
פּראָווידעס ענערגיע וואָג. ימפּרוווז די פאַנגקשאַנאַליטי פון די הויפט נערוועז סיסטעם. ריפּלעניש די ענערגיע מיטל פון רינדערנס און הינדל קיילים, מילך, שטעקן צוקער. קאַנטיינד אין פּאַטייטאָוז, ניסלעך, טוווע.

היסטידינע.
די הויפּט "בילדער" פון דעם גוף איז פארוואנדלען אין כיסטאַמין און העמאָגלאָבין. געשווינד כילז ווונדז, איז פאַראַנטוואָרטלעך פֿאַר וווּקס מעקאַניזאַמז. לעפיערעך פיל אין מילך, טוווע און פלייש.

קלאָר.
נעוראָטראַנסמיטטער, ינדיספּענסאַבאַל פֿאַר קלאָר פונקציאָנירן פון די מאַרך און סענטראַל נערוועז סיסטעם. עס זענען פּינאַץ, פלייש, טוווע, סוי.

מיט געהעריק דערנערונג און די רעכט וועג פון לעבן, אַלע אַמינאָ אַסאַדז וועט זיין געוויזן אין דעם גוף פֿאַר די סינטעז פון "קיובז" און מאָדעלינג פון געזונט, שיינקייט און לאָנדזשעוואַטי.

וואָס ז אַ פעלן פון פּראָטעין אין דעם גוף

1. אָפט ינפעקטיאָוס חולאתן, וויקאַנינג די ימיון סיסטעם.
2. דרוק און דייַגעס.
3. יידזשינג און סלאָוינג אַלע מעטאַבאַליק פּראַסעסאַז.
4. זייַט ווירקונג פון די נוצן פון יחיד מעדאַקיישאַנז.
5. דורכפאַל אין די דיגעסטיווע שעטעך.
6. ינדזשעריז.
7. פעסט פוד באזירט אויף שנעל עסנוואַרג, רעגע פּראָדוקטן, האַלב-פאַרטיק פּראָדוקטן פון נידעריק קוואַליטעט.

דיפישאַנסי פון אַ איין אַמינאָ זויער וועט האַלטן די פּראָדוקציע פון ​​אַ ספּעציפיש פּראָטעין. דער גוף איז אָרגאַניזירט אויף דעם פּרינציפּ פון "פילונג די וווידז", אַזוי די פעלנדיק אַמינאָ אַסאַדז וועט זיין יקסטראַקטיד פון אנדערע פּראָטעינס. דעם "ריבילדינג" דיסראַפּץ די פאַנגקשאַנינג פון אָרגאַנס, מאַסאַלז, האַרץ, מאַרך און דערנאָך פּראַוואָוקס די קרענק.

פּראָטעין דיפישאַנסי אין קינדער ינכיבאַץ וווּקס, ז גשמיות און גייַסטיק דיסאַביליטיז.
די אַנטוויקלונג פון אַנעמיאַ, די אויסזען פון הויט חולאתן, פּאַטאַלאַדזשי פון ביין און מוסקל געוועב איז נישט אַ גאַנץ רשימה פון חולאתן. שטרענג דיסטראָפי פון פּראָטעין קענען רעזולטאַט אין מעשוגאַס און קוואַשיאָרקאָר (שטרענג דיסטראָפי טיפּ פון פעלן פון פּראָטעינס).

ווען פּראָטעין שאַטן דעם גוף

• יבעריק אָפּטראָג
• כראָניש חולאתן פון די לעבער, קידניז, האַרץ און בלוט כלים.

אָוווערסאַפּליי טוט נישט פּאַסירן אָפט רעכט צו דער דערענדיקט אַבזאָרפּשאַן פון אַ מאַטעריע דורך דעם גוף.עס אַקערז אין יענע וואָס ווילן צו פאַרגרעסערן מוסקל ווי באַלד ווי מעגלעך אָן נאָכגיין די רעקאַמאַנדיישאַנז פון טריינערז און נוטרישאַניס.

די פראבלעמען פון "וידעפדיק" אָפּטראָג אַרייַננעמען:

רענאַל דורכפאַל. יבעריק אַמאַונץ פון אָרגאַנס פון אָווערלאָאַד פון פּראָטעין, דיסראַפּטינג זייער נאַטירלעך פונקציע. "פילטער" קענען נישט קאָפּע מיט די מאַסע, די ניר קרענק זיך.

לעבער קרענק. וידעפדיק פּראָטעין אַקיומיאַלייץ אַמאָוניאַ אין די בלוט, וואָס ווערסאַנז די צושטאַנד פון די לעבער.

די אַנטוויקלונג פון אַטעראָוסקלעראָוסיס. רובֿ כייַע פּראָדוקטן, אין דערצו צו נוציק סאַבסטאַנסיז, אַנטהאַלטן שעדלעך פעט און קאַלעסטעראַל.

מענטשן וואָס ליידן פון פּאַטאַלאַדזשי פון די לעבער, קידניז, קאַרדיאָווואַסקיאַלער און דיגעסטיווע סיסטעמען זאָל באַגרענעצן די ינטייק פון פּראָטעין.

די זאָרג פֿאַר זייער אייגן געזונט איז באַלוינט כאַנדאַמלי צו יענע וואס זאָרג וועגן אים. צו ויסמיידן שטרענג קאַנסאַקווענסאַז, איר דאַרפֿן צו געדענקען דעם גוף ס נויט פֿאַר אָפּזוך. א פול מנוחה, דערנערונג, באזוכן ספּעשאַלאַסץ וועט פאַרלענגערן יוגנט, געזונט און לעבן.

סאָלוביליטי

פּראָטעינס בייַטן אין סאָלוביליטי גראַד אין וואַסער. וואַסער-סאַליאַבאַל פּראָטעינס זענען גערופֿן אַלבומין, די ינקלודז בלוט און מילך פּראָטעינס. צו ינסאַליאַבאַל, אָדער סקלעראָפּראָטעינס, אַרייַננעמען, למשל, קעראַטין (דער פּראָטעין וואָס קאַמפּרייזיז די האָר, האָר פון מאַמאַלז, פעדערז פון פייגל, אאז"ו ו) און פיבראָין, וואָס איז טייל פון זייַד און שפּינוועבס. די סאָלוביליטי פון אַ פּראָטעין איז באשלאסן ניט בלויז דורך זייַן סטרוקטור, אָבער דורך פונדרויסנדיק סיבות, אַזאַ ווי די נאַטור פון די סאַלוואַנט, ייאַניק שטאַרקייט און די ף פון די לייזונג.

פּראָטעינס זענען אויך צעטיילט אין כיידראָפיליק (וואַסער-סאַליאַבאַל) און כיידראָפאָביק (וואַסער-אָפּטרייַביק). מערסט פּראָטעינס פון די סיטאָפּלאַסם, קערן און ינטערסעללולאַר מאַטעריע, אַרייַנגערעכנט ינסאַליאַבאַל קעראַטין און פיבראָין, זענען כיידראַפיל. רובֿ פון די פּראָטעינס וואָס מאַכן זיך בייאַלאַדזשיקאַל מעמבריינז זענען כיידראָפאָביק - ינטאַגראַל מעמבראַנע פּראָטעינס וואָס ינטעראַקט מיט כיידראָפאָביק ליפּידס פון די מעמבראַנע (די פּראָטעינס, ווי אַ הערשן, האָבן אויך כיידראָפיליק זייטלעך).

פּראָטעין בייאָוסינטעז אין דעם גוף

פּראָטעין ביאָסינטעז - די פאָרמירונג אין דער גוף פון די געבעטן פּראָטעינס פֿון אַמינאָ אַסאַדז דורך קאַמביינינג זיי מיט אַ ספּעציעל טיפּ פון כעמישער בונד - די פּאָליפּעפּטידע קייט. דנאַ סטאָרז אינפֿאָרמאַציע וועגן די סטרוקטור פון פּראָטעינס. די סינטעז זיך נעמט אָרט אין אַ ספּעציעל טייל פון דער צעל גערופֿן די ריבאָסאָם. רנאַ טראַנספערס אינפֿאָרמאַציע פון ​​די געבעטן דזשין (דנאַ פּלאַץ) צו די ריבאָסאָם.

זינט די ביאָינטעז פון פּראָטעין איז מולטיסטאַגע, קאָמפּלעקס, ניצט די אינפֿאָרמאַציע געלייגט אין דער באזע פון ​​מענטשלעך עקזיסטענץ - דנאַ, די כעמיש סינטעז איז אַ שווער אַרבעט. ססיענטיסץ האָבן געלערנט ווי צו קריגן ינכיבאַטערז פון זיכער ענזימעס און כאָרמאָונז, אָבער די מערסט וויכטיק וויסנשאפטלעכע אַרבעט איז צו קריגן פּראָטעינס מיט גענעטיק ינזשעניעריע.

טראנספארט

די אַריבערפירן פונקציע פון ​​אַ ספּעציעל בלוט פּראָטעין - העמאָגלאָבין. דאַנק צו דעם פּראָטעין, זויערשטאָף איז איבערגעגעבן פון די לונגען צו די אָרגאַנס און געוועבן פון דעם גוף.

עס באשטייט אין דער טעטיקייט פון פּראָטעינס פון די ימיון סיסטעם גערופֿן אַנטיבאָדיעס. דאָס איז אַנטיבאָדיעס וואָס היטן די געזונט פון דעם גוף, וואָס פּראַטעקץ עס פון באַקטיריאַ, ווירוסעס, פּויזאַנז און לאָזן בלוט צו פאָרעם אַ קלאַץ אין פּלאַץ פון אַ עפענען ווונד.

די סיגנאַל פונקציע פון ​​פּראָטעינס איז צו אַריבערפירן סיגנאַלז (אינפֿאָרמאַציע) צווישן סעלז.

פּראָטעין נאָרמז פֿאַר אַ דערוואַקסן

די נויט פון דעם מענטש גוף פֿאַר פּראָטעין גלייַך דעפּענדס אויף זיין גשמיות טעטיקייט. די מער מיר מאַך, די מער געשווינד אַלע בייאָוקעמיקאַל ריאַקשאַנז גיינ ווייַטער אין אונדזער גוף. מענטשן וואָס געניטונג קעסיידער דאַרפֿן כּמעט צוויי מאָל ווי פיל פּראָטעין ווי די דורכשניטלעך מענטש. פעלן פון פּראָטעין פֿאַר מענטשן ינוואַלווד אין ספּאָרט איז געפערלעך "דריינג אויס" די מאַסאַלז און יגזאָסטשאַן פון די גאנצע גוף!

אויף דורכשניטלעך, די פּראָטעין נאָרמז פֿאַר אַ דערוואַקסן איז קאַלקיאַלייטיד אויף דער באזע פון ​​אַ קאָואַפישאַנט פון 1 ג פּראָטעין פּער 1 קג פון וואָג, דאָס איז בעערעך 80-100 ג פֿאַר מענטשן, 55-60 ג פֿאַר וואָמען. זכר אַטליץ זענען אַדווייזד צו פאַרגרעסערן די סומע פון ​​פּראָטעין קאַנסומד צו 170-200 ג פּער טאָג.

געהעריק פּראָטעין דערנערונג פֿאַר דעם גוף

געהעריק דערנערונג צו אָנזעטיקן דעם גוף מיט פּראָטעין איז אַ קאָמבינאַציע פון ​​כייַע און פאַבריק פּראָטעינס. דער גראַד פון אַסימאַליישאַן פון פּראָטעין פון עסנוואַרג דעפּענדס אויף זייַן אָנהייב און דער אופֿן פון היץ באַהאַנדלונג.

אַזוי, בעערעך 80% פון די גאַנץ ינטייק פון כייַע פּראָטעין און 60% פון גרינס פּראָטעין זענען אַבזאָרבד דורך דעם גוף. פּראָדוקטן פון כייַע אָריגין אַנטהאַלטן אַ גרעסערע סומע פון ​​פּראָטעין פּער מאַסע אַפּאַראַט פון די פּראָדוקט ווי אין גרינס. אין אַדישאַן, דער זאַץ פון "כייַע" פּראָדוקטן כולל אַלע אַמינאָ אַסאַדז, און פאַבריק פּראָדוקטן אין דעם אַכטונג זענען געהאלטן ערגער.

יקערדיק נוטרישאַנאַל כּללים פֿאַר בעסער פּראָטעין אַבזאָרפּשאַן:

• א מילד וועג פון קוקינג - קאָכן, סטימינג, סטייווינג. פריינג זאָל זיין רולד אויס.
• עס איז רעקאַמענדיד צו עסן מער פיש און אָף. אויב איר טאַקע ווילן פלייש, קלייַבן רינדערנס.
• בראָטהס זאָל זיין יקסקלודיד פון די דיעטע, זיי זענען פאַטי און שעדלעך. אין עקסטרעם קאַסעס, איר קענען קאָכן די ערשטער שיסל מיט די "צווייטיק יויך".

פּראָטעינס דערנערונג פֿאַר מוסקל וווּקס

אַטליץ וואָס זענען אַקטיוולי גיינינג מוסקל מאַסע זאָל אַדכיר צו אַלע די רעקאַמאַנדיישאַנז אויבן. רובֿ פון זייער דיעטע זאָל זיין פּראָטעינס פון כייַע אָריגין. זיי זאָל זיין געגעסן אין קאַנדזשאַנגקשאַן מיט פּראָדוקטן מיט גרינס פּראָטעינס, פון וואָס סוי איז אַ באַזונדער ייבערהאַנט.

עס איז אויך נויטיק צו באַראַטנ זיך אַ דאָקטער און באַטראַכטן די נוצן פון ספּעציעל פּראָטעין טרינקען, דער פּראָצענט פון פּראָטעין אַבזאָרפּשאַן איז 97-98%. דער מומכע וועט סעלעקטירן אַ טרינקען ינדיווידזשואַלי, רעכענען די ריכטיק דאָוסאַדזש. דאָס וועט זיין אַ אָנגענעם און נוצלעך פּראָטעין העסאָפע פֿאַר שטאַרקייט טריינינג.

דענאַטוראַטיאָן

פּראָטעין דענאַטוראַטיאָן רעפערס צו קיין ענדערונגען אין זייַן בייאַלאַדזשיקאַל טעטיקייט און / אָדער פיסיקאָטשעמיקאַל פּראָפּערטיעס פארבונדן מיט די אָנווער פון אַ קוואַטערנערי, טערזשאַנערי אָדער צווייטיק סטרוקטור (זען די אָפּטיילונג "פּראָטעין סטרוקטור"). אין אַלגעמיין, פּראָטעינס זענען גאַנץ סטאַביל אונטער די באדינגונגען (טעמפּעראַטור, ף, אאז"ו ו) אין וואָס זיי נאָרמאַלי פונקציאָנירן אין דעם גוף. א שאַרף ענדערונג אין די באדינגונגען פירט צו פּראָטעין דענאַטוראַטיאָן. דעפּענדינג אויף די נאַטור פון דינאַטשורינג אַגענט, מעטשאַניקאַל (שטאַרק סטערינג אָדער שאַקינג), גשמיות (באַהיצונג, קאָאָלינג, יריידייישאַן, סאָניקאַטיאָן) און כעמישער (אַסאַדז און אַלקאַליס, סורפאַקטאַנץ, ורעאַ) דענאַטוראַטיאָן.

דינאַטוראַטיאָן פון פּראָטעין קענען זיין גאַנץ אָדער פּאַרטיייש, ריווערסאַבאַל אָדער יריווערסאַבאַל. די מערסט באַרימט פאַל פון יריווערסאַבאַל פּראָטעין דענאַטוראַטיאָן אין וואָכעדיק לעבן איז דער צוגרייטונג פון אַ הינדל יי, ווען די וואַסער-סאַליאַבאַל טראַנספּעראַנט פּראָטעין אָוואַלבומין ווערט געדיכט, ינסאַליאַבאַל און אָופּייק אונטער די השפּעה פון הויך טעמפּעראַטור. דענאַטוראַטיאָן איז אין עטלעכע פאלן ריווערסאַבאַל, ווי אין די פאַל פון אָפּזאַץ פון וואַסער-סאַליאַבאַל פּראָטעינס מיט אַמאָוניאַם סאָלץ (סאָלטינג מיטל), און דעם אופֿן איז געניצט ווי אַ וועג צו רייניקן זיי.

פּראָטעין מאַלאַקיולז זענען לינעאַר פּאָלימערס קאַנסיסטינג פון רעזאַדוז פון α-L-אַמינאָ אַסאַדז (וואָס זענען מאַנאַמערז), און אויך מאַדאַפייד אַמינאָ זויער רעזאַדוז און קאַמפּאָונאַנץ פון ניט-אַמינאָ זויער נאַטור קענען זיין אַרייַנגערעכנט אין דער זאַץ פון פּראָטעינס. אין די וויסנשאפטלעכע ליטעראַטור, אַבריווייישאַן מיט איין אָדער דרייַ בריוו איז דערמאָנען צו אַמינאָ אַסאַדז. כאָטש אין ערשטער בליק עס קען ויסקומען אַז די נוצן פון "בלויז" 20 טייפּס פון אַמינאָ אַסאַדז אין רובֿ פּראָטעינס לימאַץ די דייווערסיטי פון פּראָטעין סטראַקטשערז, אָבער, די נומער פון אָפּציעס קענען קוים זיין אָוווערעסטאַמייטיד: פֿאַר אַ קייט פון 5 אַמינאָ זויער רעזאַדוז, עס איז שוין מער ווי 3 מיליאָן און אַ קייט פון 100 אַמינאָ זויער רעזאַדוז (קליין פּראָטעין) קענען זיין רעפּריזענטיד אין מער ווי 10,130 וועריאַנץ. פּראָטעינס פון לענג פון עטלעכע צו עטלעכע טענס פון אַמינאָ זויער רעזאַדוז זענען אָפט גערופן פּעפּטיידז, מיט אַ גרעסערע גראַד פון פּאַלימעראַזיישאַן - סקוועראַלזכאָטש די אָפּטייל איז זייער אַרביטראַריש.

ווען פּראָטעין איז געשאפן ווי אַ רעזולטאַט פון די ינטעראַקשאַן פון די α- קאַרבאָקסיל גרופּע (-COOH) פון איין אַמינאָ זויער מיט די α- אַמינאָ גרופּע (-NH₂) פון אן אנדער אַמינאָ זויער, פּעפּטייד קייטן זענען געשאפן. די ענדס פון די פּראָטעין זענען גערופן די N- און C-טערמינוס, דיפּענדינג אויף וואָס פון די גרופּעס פון די טערמינאַל אַמינאָ זויער רעזאַדו איז פריי: -NH₂ אָדער -COOH, ריספּעקטיוולי. אין פּראָטעין סינטעז אויף די ריבאָסאָם, דער ערשטער (N-וואָקזאַל) אַמינאָ זויער רעזאַדו איז יוזשאַוואַלי די מעטהיאָנינע רעזאַדו און די סאַבסאַקוואַנט רעזאַדוז זענען אַטאַטשט צו די C- טערמינוס פון די פריערדיקע.

פּראָטעינס דערנערונג, דייאַטערז

יענע וואָס ווילן צו פאַרלירן וואָג זאָל עסן כייַע און גרינס פּראָטעין פּראָדוקטן. עס איז וויכטיק צו צעטיילן זייער ינטייק, ווייַל די צייט פֿאַר זייער אַסימאַליישאַן איז אַנדערש. פאַטי פלייש פּראָדוקטן זאָל זיין אַוועקגענומען, פּאַטייטאָוז זאָל נישט זיין אַביוזד, טוווע מיט אַ דורכשניטלעך פּראָטעין אינהאַלט זאָל זיין בילכער.

דו זאלסט נישט גיין צו יקסטרימז און "זיצן אַראָפּ" אויף אַ פּראָטעין דיעטע. דאָס קען נישט פּאַסן אַלעמען ווייַל די גאַנץ יקסקלוזשאַן פון קאַרבאָוכיידרייץ וועט פירן צו אַ פאַרקלענערן אין אַרבעט קאַפּאַציטעט און ענערגיע. עס איז גענוג צו עסן פודז מיט קאַרבאָוכיידרייץ אין דער מאָרגן - דאָס וועט געבן ענערגיע בעשאַס דעם טאָג, אין די נאָכמיטאָג, עסן נידעריק-פּראָטעין עסנוואַרג. צו פאַרשטיין די פעלן פון ענערגיע אין די אָוונט, דער גוף וועט אָנהייבן צו פאַרברענען גוף פעט, אָבער דעם פּראָצעס וועט זיין זיכער פֿאַר די געזונט פון דעם גוף.

זייט זיכער אַז איר אַרייַן די רעכט און רעכט צוגעגרייט פּראָטעין פודז אין דיין דיעטע. פּראָטעין איז די הויפּט בנין מאַטעריאַל פֿאַר דעם גוף! צוזאַמען מיט רעגולער טריינינג, עס וועט העלפֿן איר בויען אַ שיין אַטלעטיק גוף!

פּראָטעינס זענען די מערסט וויכטיק כעמיש קאַמפּאַונדז, אָן וואָס די וויטאַל טעטיקייט פון דעם גוף וואָלט זיין אוממעגלעך. פּראָטעינס צונויפשטעלנ זיך פון ענזימעס, אָרגאַנס סעלז, געוועבן. זיי זענען פאַראַנטוואָרטלעך פֿאַר מעטאַבאַליק, אַריבערפירן און פילע אנדערע פּראַסעסאַז וואָס נעמען אָרט אין דעם מענטש גוף. פּראָטעינס קענען ניט אָנקלייַבן "אין רעזערוו", דעריבער זיי מוזן זיין ינדזשעסטאַד קעסיידער. זיי זענען פון באַזונדער וויכטיקייט פֿאַר מענטשן וואָס זענען ינוואַלווד אין ספּאָרט ווייַל פּראָטעינס זענען רעגיאַלייטאַד.

ארגאניזאציע לעוועלס

K. Lindstrom-Lang פארגעלייגט צו ויסטיילן 4 לעוועלס פון די סטראַקטשעראַל אָרגאַניזאַציע פון ​​פּראָטעינס: ערשטיק, צווייטיק, טערשערי און קוואַטערנערי סטראַקטשערז. כאָטש די אָפּטייל איז עפּעס אַוטדייטיד, עס האלט צו נוצן. די ערשטיק סטרוקטור (סיקוואַנס פון אַמינאָ זויער רעזאַדוז) פון אַ פּאָליפּעפּטידע איז באשלאסן דורך די סטרוקטור פון זייַן דזשין און גענעטיק קאָד, און סטראַקטשערז פון העכער אָרדערס זענען געשאפן בעשאַס פּראָטעין פאָלדינג. כאָטש די ספּיישאַל סטרוקטור פון די פּראָטעין ווי אַ גאַנץ איז באשלאסן דורך די אַמינאָ זויער סיקוואַנס, אָבער עס איז גאַנץ לאַבילי און קען אָפענגען אויף פונדרויסנדיק טנאָים.

ערשטיק סטרוקטור

די ערשטיק סטרוקטור איז די סיקוואַנס פון אַמינאָ זויער רעזאַדוז אין די פּאָליפּעפּטידע קייט. די ערשטיק סטרוקטור פון אַ פּראָטעין איז טיפּיקלי דיסקרייבד מיט די נוצן פון איין אָדער דרייַ בריוו פֿאַר אַמינאָ זויער רעזאַדוז.

וויכטיק פֿעיִקייטן פון די ערשטיק סטרוקטור זענען קאָנסערוואַטיווע מאָוטיפס - סטאַביל קאַמבאַניישאַנז פון אַמינאָ זויער רעזאַדוז וואָס דורכפירן אַ זיכער פונקציע און זענען געפֿונען אין פילע פּראָטעינס. קאָנסערוואַטיווע מאָוטיפס זענען אפגעהיט בעשאַס די מינים עוואָלוציע, עס איז אָפט מעגלעך צו פאָרויסזאָגן די פונקציע פון ​​אַן אומבאַקאַנט פּראָטעין פון זיי. דער גראַד פון האָמאָלאָגי (ענלעכקייט) פון די אַמינאָ זויער סיקוואַנסיז פון פּראָטעינס פון פאַרשידענע אָרגאַניזאַמז קענען זיין געניצט צו אָפּשאַצן די עוואָולושאַנערי ווייַטקייט צווישן די טאַקסאַ צו וואָס די אָרגאַניזאַמז געהערן.

די ערשטיק סטרוקטור פון אַ פּראָטעין קענען זיין באשלאסן דורך פּראָטעין סיקוואַנסינג מעטהאָדס אָדער דורך די ערשטיק סטרוקטור פון זייַן mRNA ניצן די גענעטיק קאָד טיש.

צווייטיק סטרוקטור

די צווייטיק סטרוקטור איז די היגע אָרדערינג פון אַ פראַגמענט פון אַ פּאָליפּעפּטידע קייט סטייבאַלייזד דורך הידראָגען קייטן.די פאלגענדע זייַנען די מערסט פּראָסט טייפּס פון צווייטיק פּראָטעין סטרוקטור:

• α-העלאַסיז זענען געדיכט טורנס אַרום די לאַנג אַקס פון די מאַלאַקיול. איין קער איז 3.6 אַמינאָ זויער רעזאַדוז, די כיליקס גראַד איז 0.54 נם (0.15 נם פאלס אויף איין אַמינאָ זויער רעזאַדו). די ספּיראַליש איז סטייבאַלייזד דורך הידראָגען קייטן צווישן די ה און אָ פּעפּטייד גרופּעס, ספּייסד 4 וניץ באַזונדער. כאָטש די α-כיליקס קענען זיין לעפטהאַנד אָדער רעכט-קאָלנער, רעכט-קאָלנער פּרידאַמאַנייץ אין פּראָטעינס. די ספּיראַליש איז דיסראַפּטיד דורך די ילעקטראָוסטאַטיק ינטעראַקשאַנז פון גלוטאַמיק זויער, לייסין, אַרגינינע. אַספּאַרגינע, סערינע, טהרעאָנינע און לעוסינע קענען זיין נאָענט צו יעדער אנדערע סטעריקלי ינטערפיראַנס אין די פאָרמירונג פון די כיליקס, פּראָלינע רעזאַדוז גרונט קייט בענדינג און אויך דיסראַפּשאַן α- כיליז,
• β-שיץ (פאָולדיד לייַערס) זענען עטלעכע זיגזאַג פּאָליפּעפּטידע קייטן אין וואָס הידראָגען קייטן זענען געשאפן צווישן לעפיערעך ווייַט אַמינאָ אַסאַדז (0.34 נם פּער אַמינאָ זויער רעזאַדו) אין די ערשטיק סטרוקטור אָדער פאַרשידענע פּראָטעין קייטן (אלא ווי ענג ספּייסד, ווי איז דער פאַל זיין אין די α-כיליקס). די קייטן זענען יוזשאַוואַלי דירעקטעד דורך די N- ענדס אין פאַרקערט אינסטרוקציעס (אַנטיפּאַראַלעל אָריענטירונג) אָדער אין איין ריכטונג (פּאַראַלעל β-סטרוקטור). עס איז אויך מעגלעך די עקזיסטענץ פון אַ געמישט ß-סטרוקטור קאַנסיסטינג פון פּאַראַלעל און אַנטיפּאַראַלעל β- סטראַקטשערז. פֿאַר די פאָרמירונג פון β-שיץ, קליין סיזעס פון די זייַט גרופּעס פון אַמינאָ אַסאַדז זענען וויכטיק, יוזשאַוואַלי גלייסין און אַלאַנינע
• π-כיליקס
• 3₁₀ספּייראַלז
• ונאָרדערעד פראַגמאַנץ.

טערשערי סטרוקטור

די טערזשאַנערי סטרוקטור איז די ספּיישאַל סטרוקטור פון די פּאָליפּעפּטידע קייט. סטראַקטשעראַלי, עס באשטייט פון עלעמענטן פון אַ צווייטיק סטרוקטור סטייבאַלייזד דורך פאַרשידן טייפּס פון ינטעראַקשאַנז אין וואָס כיידראָפאָביק ינטעראַקשאַנז שפּילן אַ קריטיש ראָלע. די סטייבאַלאַזיישאַן פון די טערשערי סטרוקטור ינוואַלווז:

• קאָוואַלענט קייטן (צווישן די צוויי סיסטין רעזאַדוז - דיסולפידע בריקן)
• ייאַניק קייטן צווישן אָפּאָזיציע באפוילן זייַט גרופּעס פון אַמינאָ זויער רעזאַדוז,
• הידראָגען קייטן
• כיידראָפאָביק ינטעראַקשאַנז. ווען ינטעראַקטינג מיט די אַרומיק וואַסער מאַלאַקיולז, דער פּראָטעין מאַלאַקיול איז פאָולדיד אַזוי אַז די ניט-פּאָליאַר זייַט גרופּעס פון אַמינאָ אַסאַדז זענען אפגעזונדערט פון די ייקוויאַס לייזונג.

שטודיום פון די פּרינציפּן פון פּראָטעין פאָלדינג האָבן געוויזן אַז עס איז באַקוועם צו ויסטיילן אן אנדער שטאַפּל צווישן די הייך פון די צווייטיק סטרוקטור און די אַטאָמישע ספּיישאַל סטרוקטור - די פאָלדינג מאָטיף (אַרקאַטעקטשער, סטראַקטשעראַל מאָטיוו). דער סטילינג מאָטיף איז באשלאסן דורך די קאָרעוו שטעלע פון ​​די צווייטיק סטרוקטור עלעמענטן (α-העליקאַלז און β-סטראַנדז) אין די פּראָטעין פעלד - אַ סאָליד גלאָבולע וואָס קען זיין עקסיסטירט אָדער זיך אָדער זיין אַ טייל פון אַ גרעסערע פּראָטעין צוזאַמען מיט אנדערע דאָומיינז. באַטראַכטן, למשל, איינער פון די כאַראַקטעריסטיש מאָוטיפס פון די סטרוקטור פון פּראָטעינס. די גלאָבולאַר פּראָטעין געוויזן אין די פיגורע צו די רעכט, טריאָסאָפאָספאַטיסאָמעראַסע, האט אַ פאָלדינג מאָטיף גערופן אַ α / β-צילינדער: 8 פּאַראַלעל β-סטראַנדז פאָרעם אַ β-צילינדער אין אן אנדער צילינדער וואָס איז פארפאסט פון 8 α-העליקאַלז. דעם מאָטיף איז געפֿונען אין וועגן 10% פון פּראָטעינס.

עס איז באַוווסט אַז סטילינג מאָוטיפס זענען גאַנץ קאָנסערוואַטיווע און זענען געפֿונען אין פּראָטעינס וואָס האָבן ניט פאַנגקשאַנאַל אדער עוואָולושאַנערי באציונגען. לעגיטימאַציע פון ​​פאָלדינג מאָוטיפס אַנדערלייז די גשמיות אָדער באַרדאַסדיק קלאַסאַפאַקיישאַן פון פּראָטעינס (אַזאַ ווי CATH אָדער SCOP).

צו באַשליסן די ספּיישאַל סטרוקטור פון דעם פּראָטעין, מעטהאָדס פון רענטגענ שטראַל בראָכצאָל אַנאַליסיס, יאָדער מאַגנעטיק אפקלאנג און עטלעכע טייפּס פון מיקראָסקאָפּי.

קוואַטערנערי סטרוקטור

די קוואַטערנערי סטרוקטור (אָדער סובוניט, פעלד) איז די קעגנצייַטיק אָרדענונג פון עטלעכע פּאָליפּעפּטידע קייטן אין אַ איין פּראָטעין קאָמפּלעקס.די פּראָטעין מאַלאַקיולז וואָס מאַכן דעם פּראָטעין מיט אַ קוואַטערנערי סטרוקטור זענען געשאפן סעפּעראַטלי אויף די ריבאָסאָמעס און בלויז נאָך קאַמפּלישאַן פון סינטעז, זיי פאָרעם אַ פּראָסט סופּראַמאָלעקולאַר סטרוקטור. א קוואַטערנערי פּראָטעין קענען אַנטהאַלטן ביידע יידעניקאַל און אַנדערש פּאָליפּעפּטידע קייטן. די סטייבאַלאַזיישאַן פון די קוואַטערנאַרי סטרוקטור ינוואַלווז די זעלבע טייפּס פון ינטעראַקשאַנז ווי אין די סטייבאַלאַזיישאַן פון טערזשאַנערי. סופּראַמאָלעקולאַר פּראָטעין קאַמפּלעקסאַז קענען צונויפשטעלנ זיך פון דאַזאַנז פון מאַלאַקיולז.

קלאַסאַפאַקיישאַן לויט טיפּ פון בנין

פּראָטעינס קענען זיין צעטיילט אין דרייַ גרופּעס לויט די אַלגעמיינע סטרוקטור:

1. פיברילאַרן פּראָטעינס - פאָרעם פּאָלימערס, זייער סטרוקטור איז יוזשאַוואַלי העכסט רעגולער און איז געשטיצט דער הויפּט דורך ינטעראַקשאַנז צווישן פאַרשידענע קייטן. זיי פאָרעם מיקראָפילאַמאַנץ, מיקראָטובולעס, פייבראַלז און שטיצן די סטרוקטור פון סעלז און געוועבן. פיברילאַר פּראָטעינס אַרייַננעמען קעראַטין און קאַלאַגאַן.
2. גלאָבולאַר פּראָטעינס זענען וואַסער סאַליאַבאַל, די אַלגעמיינע פאָרעם פון די מאַלאַקיול איז מער אָדער ווייניקער ספעריש.
3. מעמבראַנע פּראָטעינס - האָבן דאָומיינז ינטערסעקטינג די צעל מעמבראַנע, אָבער טיילן פון זיי אַרויסשטעקן פון די מעמבראַנע אין די ינטערסעללולאַר סוויווע און די ציטאָפּלאַסם פון דער צעל. מעמבראַנע פּראָטעינס אַקטערז ווי ראַסעפּטערז, דאָס איז, זיי יבערשיקן סיגנאַלז, און אויך צושטעלן טראַנסמעמבראַנע אַריבערפירן פון פאַרשידן סאַבסטאַנסיז. פּראָטעין טראַנספּאָרטערס זענען ספּעציפיש, יעדער פון זיי פּאַסיז בלויז זיכער מאַלאַקיולז אָדער אַ זיכער סיגנאַל דורך די מעמבראַנע.

פּשוט און קאָמפּלעקס פּראָטעינס

אין אַדישאַן צו פּעפּטייד קייטן, פילע פּראָטעינס אויך אַנטהאַלטן ניט-אַמינאָ זויער גרופּעס, און לויט דעם קריטעריאָן, פּראָטעינס זענען צעטיילט אין צוויי גרויס גרופּעס - פּשוט און קאָמפּלעקס פּראָטעינס (פּראָטעידס). פּשוט פּראָטעינס צונויפשטעלנ זיך בלויז פון פּאָליפּעפּטידע קייטן, קאָמפּלעקס פּראָטעינס אויך אַנטהאַלטן ניט-אַמינאָ זויער אָדער פּראַסטעטיק גרופּעס. דיפּענדינג אויף די כעמיש נאַטור פון די פּראַסטעטיק גרופּעס, די פאלגענדע קלאסן זענען אונטערשיידן צווישן קאָמפּלעקס פּראָטעינס:

גלייקאָפּראָוטינז כּולל קאָואַווענטלי לינגקט קאַרבאָוכיידרייט רעזאַדוז ווי אַ פּראַסטעטיק גרופּע, גלייקאָפּראָוטינז כּולל מיוקאָפּאַליסאַקשאַרידע רעזאַדוז געהערן צו די סאַבקלאַס פון פּראָטעאָגליקאַנס. הידראָקסיל גרופּעס פון סערינע אָדער טהרעאָנינע זענען יוזשאַוואַלי ינוואַלווד אין די פאָרמירונג פון אַ בונד מיט קאַרבאָוכיידרייט רעזאַדוז. מערסט עקסטראַסעללולאַר פּראָטעינס, ספּעציעל ימיונאָגלאָבולינס, זענען גלייקאָפּראָוטינז. אין פּראָטעאָגליקאַנס, די קאַרבאָוכיידרייט טייל איז

95% פון די גאַנץ מאַסע פון ​​די פּראָטעין מאַלאַקיול, זיי זענען די הויפּט קאָמפּאָנענט פון די ינטערסעללולאַר מאַטריץ,

2. די בייאַלאַדזשיקאַל באַטייַט פון די רעפּראָדוקציע פון ​​אָרגאַניזאַמז. רעפּראָדוקציע מעטהאָדס.

1. רעפּראָדוקציע און זייַן באַטייַט.

רעפּראָדוקציע - רעפּראָדוקציע פון ​​ענלעך אָרגאַניזאַמז, וואָס גיט

די עקזיסטענץ פון מינים פֿאַר פילע מאַלעניז קאַנטריביוץ צו אַ פאַרגרעסערן אין

די נומער פון מענטשן פון די מינים, די העמשעכדיקייט פון לעבן. אַסעקסואַל, געשלעכט און

וועדזשאַטייטיוו פּראַפּאַגיישאַן פון אָרגאַניזאַמז.

2. סעקשואַל רעפּראָדוקציע איז די מערסט אלטע וועג. אין

איין אָרגאַניזם איז ינוואַלווד אין סעקסלעססנעסס, אָבער רובֿ אָפט אָנטייל נעמען אין געשלעכט

צוויי מענטשן. אין געוויקסן ייסעקסואַל רעפּראָדוקציע ניצן ספּאָרז - איין

ספּעשאַלייזד סעלז. פּראַפּאַגיישאַן דורך ספּאָרז פון אַלדזשי, מאָך, האָרסעטאַיל,

פּלאַנדזשערז, פערן. ויסשיט פון ספּאָרז פון געוויקסן, זייער דזשערמאַניישאַן און אַנטוויקלונג פון

זיי נייַ סאַבסידיערי אָרגאַניזאַמז אין גינציק טנאָים. טויט פון אַ ריזיק נומער

פּאָלעמיק פאַלינג אין אַדווערס טנאָים. נידעריק מאַשמאָעס פון פּאַסירונג

נייַ אָרגאַניזאַמז פון ספּאָרז ווייַל זיי אַנטהאַלטן ווייניק נוטריאַנץ און

די סידלינג אַבזאָרבז זיי דער הויפּט פֿון די סוויווע.

3. וועגעטאַטיווע פּראַפּאַגיישאַן - פּראַפּאַגיישאַן פון געוויקסן מיט

מיט וועדזשאַטייטיוו אָרגאַנס: לופט אָדער ונטערערד שוץ, וואָרצל טיילן

בלאַט, טובער, באַלבז. אָנטייל אין די וועדזשאַטייטיוו פּראַפּאַגיישאַן פון איין אָרגאַניזם

אָדער פּאַרץ דערפון. די קירבות פון די טאָכטער פאַבריק מיט די מוטער ווי עס

די אַנטוויקלונג פון די מוטער 'ס גוף פאָרזעצן. גרויס עפעקטיווקייַט און

די פאַרשפּרייטן פון וועדזשאַטייטיוו פּראַפּאַגיישאַן אין דער נאַטור, ווי אַ סאַבסידיערי אָרגאַניזם

געשאפן פאַסטער פון די מוטערלעך טייל ווי פון די ספּאָר. וועגעטאַטיווע ביישפילן

ברידינג: רייזאָומז - טאָל ליליע, מינץ, ווייץ גראָז, און אַזוי רוטינג

נידעריקער צווייגן רירנדיק דעם באָדן (לייערינג) - קורראַנץ, ווילד ווייַנטרויבן, וואָנצעס

- סטראָבעריז, באַלבז - טולפּאַן, דאָפאָדיל, קראָקוס. וועדזשאַטייטיוו נוצן

ברידינג ווען גראָוינג קאַלטאַווייטאַד געוויקסן: פּאַטייטאָוז פּראַפּאַגייטיד דורך טובערס

באַלבז - אַניאַנז און קנאָבל, לייערינג - קורראַנץ און אַגרעסן, וואָרצל

זאמען - קאַרש, פלוים, קאַטינגז - פרוכט ביימער.

4. געשלעכט רעפּראָדוקציע. די עסאַנס פון געשלעכט רעפּראָדוקציע

אין די פאָרמירונג פון גערמע סעלז (גאַמאַטעס), די פוסיאָן פון די זכר גערמע צעל

(זיירע) און ווייַבלעך (יי) - פערטאַליזיישאַן און דער אַנטוויקלונג פון אַ נייַע

אַ טאָכטער אָרגאַניזם פון אַ פערטאַלייזד יי. דאַנק צו פערטאַליזיישאַן

אַ סאַבסידיערי אָרגאַניזם מיט אַ מער דייווערס גאַנג פון טשראָמאָסאָמעס, וואָס מיטל מיט מער

פאַרשידן יערושעדיק טרייץ, אַזוי עס קען זיין

מער צוגעפאסט צו די וווין. די בייַזייַן פון געשלעכט רעפּראָדוקציע אין

אַלדזשי, מאָוזאַז, פערן, גימנאָספּערמס און אַנגיאָספּערמס. קאַמפּלאַקיישאַן

די געשלעכט פּראָצעס אין געוויקסן בעשאַס זייער עוואָלוציע, די מערסט קאָמפּלעקס אויסזען

פארמען אין זוימען געוויקסן.

5. זוימען פּראַפּאַגיישאַן אַקערז מיט די הילף פון זאמען,

עס איז כאַראַקטעריסטיש פון גימנאָספּערמס און אַנגיאָספּערמס (אַנגיאָספּערמס

וועדזשאַטייטיוו פּראַפּאַגיישאַן איז אויך וויידספּרעד). סיקוואַנס פון טריט

זוימען פּראַפּאַגיישאַן: באַשטויבונג - אַריבערפירן פון שטויב צו די סטיגמאַ פון אַ פּיסטויל

דזשערמאַניישאַן דורך דיוויידינג צוויי זיירע, זייער פּראָגרעס אין

אָווולע, דאַן די פיוזשאַן פון איין זיירע מיט אַ יי, און די אנדערע מיט

צווייטיק קערן (אין אַנגיאָספּערמס). פאָרמירונג פון אָווויאַל זוימען -

די עמבריאָ מיט נוטריאַנץ און פון די ווענט פון די אָוווערי - די פיטאַס. זוימען -

דער נייַע פאַבריק פון דזשערמז אין גינציק טנאָים, עס ספּראַוץ און דער ערשטער מאָל

די סידלינג איז געפֿיטערט דורך די נוטריאַנץ פון די זוימען און דאַן די רוץ

אָנהייבן צו אַרייַנציען וואַסער און מינעראַלס פון דעם באָדן און די בלעטער - טשאַד דייאַקסייד

לופט פֿון די לופט אין די זונשייַן. פרייַ לעבן פון אַ נייַ פאַבריק.

פּראָטעין ביאָפיסיקס

גשמיות פּראָפּערטיעס פון דער פּראָטעין אין דער צעל, גענומען אין חשבון די וואַסער מעמבראַנע און די מאַסע פון ​​מאַקראָמאָלעקולעס (ענג.) זייער קאָמפּליצירט. די כייפּאַטאַסאַס פון אַ פּראָטעין ווי אַ באפוילן "קריסטאַל-ווי סיסטעם" - אַ "אַפּעריאָדיק קריסטאַל" - איז געשטיצט דורך X-Ray דיפראַקטיאָן אַנאַליסיס (אַרויף צו אַ האַכלאָטע פון ​​1 אַנגראָם), הויך פּאַקינג געדיכטקייַט, קאָאָפּעראַטיוויטי פון דער דענאַטוראַטיאָן פּראָצעס און אנדערע פאקטן.

אין טויווע פון ​​אן אנדער כייפּאַטאַסאַס, די פליסיק-ווי פּראָפּערטיעס פון פּראָטעינס אין די פּראַסעסאַז פון ינטראַגלאָבולאַר מווומאַנץ (מאָדעל פון לימיטעד כאַפּינג אָדער קעסיידערדיק דיפיוזשאַן) זענען עווידאַנסט דורך יקספּעראַמאַנץ אויף נעוטראָן סקאַטערינג, Mössbauer ספּעקטראַסקאָפּי.

וניווערסאַל אופֿן: ריבאָסאָמאַל סינטעז

פּראָטעינס זענען סינטאַסייזד דורך לעבעדיק אָרגאַניזאַמז פֿון אַמינאָ אַסאַדז באזירט אויף אינפֿאָרמאַציע קאָדעד אין גענעס. יעדער פּראָטעין באשטייט פון אַ יינציק סיקוואַנס פון אַמינאָ זויער רעזאַדוז, וואָס איז באשלאסן דורך די נוקלעאָטידע סיקוואַנס פון די דזשין וואָס קאָדירט דעם פּראָטעין. די גענעטיק קאָד איז אַ מעטאָד צו איבערזעצן די נוקלעאָטידע סיקוואַנס פון דנאַ (דורך רנאַ) אין די אַמינאָ זויער סיקוואַנס פון אַ פּאָליפּעפּטידע קייט. דער קאָד דיטערמאַנז די קאָרעספּאָנדענץ פון טרינוקלעאָטידע סעקשאַנז פון רנאַ, גערופֿן קאָדאָנס, און זיכער אַמינאָ אַסאַדז וואָס זענען אַרייַנגערעכנט אין דעם פּראָטעין: די AUG נוקלעאָטידע סיקוואַנס, למשל, קאָראַספּאַנדז צו מעטהיאָנינע. זינט דנאַ באשטייט פון פיר טייפּס פון נוקלעאָטידעס, די גאַנץ נומער פון מעגלעך קאָדאָנס איז 64, און זינט 20 אַמינאָ אַסאַדז זענען געניצט אין פּראָטעינס, פילע אַמינאָ אַסאַדז זענען באשלאסן דורך מער ווי איין קאָדאָן. דריי קאָדאָנס זענען נישטיק: זיי דינען ווי האַלטן סיגנאַלז פֿאַר די סינטעז פון די פּאָליפּעפּטידע קייט און זענען גערופֿן טערמאַניישאַן קאָדאָנס, אָדער האַלטן קאָדאָנס.

גענעס וואָס קאָדירונג פּראָטעינס זענען ערשטער טראַנסקריבעד אין די נוקלעאָטידע סיקוואַנס פון מעסינדזשער רנאַ (מרנאַ) דורך רנאַ פּאָלימעראַסע ענזימעס. אין די מערהייט פון קאַסעס, די פּראָטעינס פון לעבעדיק אָרגאַניזאַמז זענען סינטאַסייזד אויף ריבאָסאָמעס - מולטיקאָמפּאָנענט מאָלעקולאַר מאַשינז פאָרשטעלן אין די סיטאָפּלאַסם פון סעלז. דער פּראָצעס פון סינטאַסייזינג אַ פּאָליפּעפּטידע קייט דורך אַ ריבאָסאָם אויף אַ מרנאַ מאַטריץ איז גערופֿן איבערזעצונג.

ריבאָסאָמאַל פּראָטעין סינטעז איז פונדאַמענטאַללי די זעלבע אין פּראָקאַריאָטעס און עוקאַריאָטעס, אָבער אַנדערש אין עטלעכע דעטאַילס. פּראָקאַריאָטיק מרנאַ קענען זיין לייענען דורך ריבאָסאָמעס אין די אַמינאָ זויער סיקוואַנס פון פּראָטעינס גלייך נאָך טראַנסקריפּציע אָדער אפילו איידער די קאַמפּלישאַן. אין עוקאַריאָטעס, די ערשטיק טראַנסקריפּט מוזן ערשט דורכגיין אַ סעריע פון ​​מאַדאַפאַקיישאַנז און מאַך צו די סיטאָפּלאַסם (צו דער אָרט פון די ריבאָסאָם) איידער די איבערזעצונג קענען אָנהייבן. די קורס פון פּראָטעין סינטעז איז העכער אין פּראָקאַריאָטעס און קענען דערגרייכן 20 אַמינאָ אַסאַדז פּער סעקונדע.

אפילו איידער די אָנהייב פון איבערזעצונג, אַמינאָאַסיל-טרנאַ סינטעטאַסע ענזימעס ספּאַסיפיקלי אַטאַטשט אַמינאָ אַסאַדז צו זייער קאָראַספּאַנדינג אַריבערפירן רנאַ (טרנאַ). א געגנט פון טרנאַ, גערופֿן אַ אַנטיקאָדאָן, קענען קאַמפּלאַמענטלי פּאָר מיט אַ מרנאַ קאָדאָן, און דערמיט ינשורינג די ינקלוזשאַן פון אַן אַמינאָ זויער רעזאַדו אַטאַטשט צו טרנאַ אין די פּאָליפּעפּטידע קייט אין לויט מיט די גענעטיק קאָד.

בעשאַס דער ערשט בינע פון ​​איבערזעצונג, האַסכאָלע, די ינישיייטער (יוזשאַוואַלי מעטהיאָנינע) קאָדאָן איז אנערקענט דורך די קליין סאַבוניט פון די ריבאָסאָם, צו וואָס אַמינאָאַסילאַטעד מעטהיאָנינע טרנאַ איז אַטאַטשט ניצן פּראָטעין יניטיאַטיאָן סיבות. נאָך דערקענען די אָנהייב קאָדאָן, די גרויס סאַבונייט דזשאָינס די קליין סובוניט פון די ריבאָסאָם, און די רגע בינע פון ​​איבערזעצונג, די ילאָנגגיישאַן, הייבט. אין יעדער שריט פון די ריבאָסאָם פון די 5'- צו 3'-סוף פון די מרנאַ, איינער קאָדאָן איז לייענען דורך פאָרמירונג פון הידראָגען קייטן צווישן אים און די אַריבערפירן רנאַ קאַמפּלאַמענטשי צו אים, צו וואָס די קאָראַספּאַנדינג אַמינאָ זויער רעזאַדו איז אַטאַטשט. די פאָרמירונג פון אַ פּעפּטייד בונד צווישן די לעצטע אַמינאָ זויער רעזאַדו פון די גראָוינג פּעפּטייד און די אַמינאָ זויער רעזאַדו אַטאַטשט צו טרנאַ איז קאַטאַליזעד דורך ריבאָסאָמאַל רנאַ (ררנאַ), וואָס פארמען די פּעפּטיידיל טראַנספעראַסע צענטער פון די ריבאָסאָם. דער צענטער שטעלט די ניטראָגען און טשאַד אַטאָמס אין אַ גינציק שטעלע פֿאַר די דורכפאָר פון דער אָפּרוף. די דריט און לעצט בינע פון ​​איבערזעצונג, טערמאַניישאַן, אַקערז ווען די ריבאָסאָם ריטשאַז די סטאָפּ קאָדאָן, דערנאָך די פּראָטעין טערמאַניישאַן סיבות כיידראַלייז די קשר צווישן די לעצטע טרנאַ און די פּאָליפּעפּטידע קייט, און סטאַפּס זייַן סינטעז. אין ריבאָסאָמעס, פּראָטעינס זענען שטענדיק סינטאַסייזד פון די N- צו די C- טערמינוס.

נעריבאָסאָמאַל סינטעז

אין נידעריקער פאַנדזשיי און עטלעכע באַקטיריאַ, אַן נאָך (ניט-ריבאָסאָמאַל אָדער מולטיענזימע) מעטהאָדס פֿאַר ביאָסינטהעסיס פון פּעפּטיידז, יוזשאַוואַלי פון קליין און ומגעוויינטלעך סטרוקטור.די סינטעז פון די פּעפּטיידז, יוזשאַוואַלי צווייטיק מעטאַבאָליטעס, איז דורכגעקאָכט דורך אַ פּראָטעין קאָמפּלעקס מיט אַ הויך מאָלעקולאַר וואָג, נרס סינטאַסע, אָן די דירעקט אָנטייל פון ריבאָסאָמעס. NRS סינטאַסע יוזשאַוואַלי באשטייט פון עטלעכע דאָומיינז אָדער יחיד פּראָטעינס וואָס סעלעקטירן אַמינאָ אַסאַדז, פאָרעם אַ פּעפּטייד בונד און מעלדונג אַ סינטיסייזד פּעפּטייד. צוזאַמען, די דאָומיינז מאַכן דעם מאָדולע. יעדער מאָדולע ינשורז די ינקלוזשאַן פון איין אַמינאָ זויער אין די סינטאַסייזד פּעפּטייד. NRS סינטאַסאַז קענען אַזוי זיין קאַמפּאָוזד פון איין אָדער מער מאַדזשולז. טייל מאָל, די קאַמפּלעקסאַז אַרייַננעמען אַ פעלד וואָס איז ביכולת צו יסאָמערייז ל-אַמינאָ אַסאַדז (נאָרמאַל פאָרעם) אין אַ ד-פאָרעם.

כעמישער סינטעז

קורץ פּראָטעינס קענען זיין סינטאַסייזד כעמיש מיט מעטהאָדס פון אָרגאַניק סינטעז, למשל, כעמיש ליגיישאַן. רובֿ אָפט, כעמיש סינטעז פון די פּעפּטייד אַקערז אין דער ריכטונג פון די C- טערמינוס צו די N- טערמינוס, ווי קעגן ריבאָסאָמע ביאָסינטהעסיס. דער מעטאָד פון כעמישער סינטעז פּראָדוצירן קורץ יממונאָגעניק פּעפּטיידז (עפּיטאָפּס), וואָס זענען ינדזשעקטיד אין אַנימאַלס צו קריגן ספּעציפיש אַנטיבאָדיעס אָדער היברידאָמאַס. אין דערצו, דעם אופֿן איז אויך געניצט צו קריגן ינכיבאַטערז פון זיכער ענזימעס. כעמישער סינטעז אַלאַוז די הקדמה פון אַמינאָ זויער רעזאַדוז וואָס זענען נישט געפֿונען אין קאַנווענשאַנאַל פּראָטעינס, למשל יענע מיט פלאָרעסאַנס לאַבעלס אַטאַטשט צו זייער זייַט קייטן. כעמישער מעטהאָדס פֿאַר די סינטעז פון פּראָטעינס האָבן עטלעכע לימיטיישאַנז: זיי זענען יניפעקטיוו מיט אַ פּראָטעין לענג פון מער ווי 300 אַמינאָ זויער רעזאַדוז, אַרטיפיסיאַללי סינטאַסייזד פּראָטעינס קען האָבן אַ ירעגיאַלער טערשערי סטרוקטור און פעלן כאַראַקטעריסטיש פּאָסט-טראַנסלאַטיאָנאַל מאַדאַפאַקיישאַנז (זען ווייטער).

פּאָסט-טראַנסלאַטיאָנאַל מאַדאַפאַקיישאַן

נאָך איבערזעצונג, רובֿ פּראָטעינס אַנדערגאָו ווייַטער כעמיש מאַדאַפאַקיישאַנז גערופֿן פּאָסט-טראַנסלאַטיאָנאַל מאָדיפיקאַטיאָנס. מער ווי צוויי הונדערט וועריאַנץ פון פּאָסט-טראַנסלאַטיאָנאַל מאַדאַפאַקיישאַנז פון פּראָטעינס זענען באקאנט.

פּאָסט-טראַנסלאַטיאָנאַל מאַדאַפאַקיישאַנז קענען רעגולירן די לעבן פון פּראָטעינס אין דער צעל, זייער ענזיימאַטיק טעטיקייט און ינטעראַקשאַנז מיט אנדערע פּראָטעינס. אין עטלעכע פאלן, פּאָסט-טראַנסלאַטיאָנאַל מאַדאַפאַקיישאַנז זענען אַ אַבליגאַטאָרי בינע פון ​​פּראָטעין מאַטשוריישאַן, אַנדערש עס איז פאַנגקשאַנאַלי ינאַקטיוו. פֿאַר בייַשפּיל, מיט די מאַטשוריישאַן פון ינסאַלאַן און עטלעכע אנדערע כאָרמאָונז, אַ לימיטעד פּראָטעאָליסיס פון די פּאָליפּעפּטידע קייט איז פארלאנגט, און מיט די מאַטשוריישאַן פון פּלאַזמע מעמבראַנע פּראָטעינס גלייקאַסיליישאַן איז פארלאנגט.

פּאָסט-טראַנסלאַטיאָנאַל מאַדאַפאַקיישאַנז קענען זיין ביידע וויידספּרעד און זעלטן, אַרויף צו יינציק אָנעס. אַ ביישפּיל פון אַ וניווערסאַל מאַדאַפאַקיישאַן איז וביקוויטינאַטיאָן (אַטאַטשמאַנט פון אַ קייט פון עטלעכע מאַלאַקיולז פון די קורץ וביקוויטין פּראָטעין צו אַ פּראָטעין), וואָס דינען ווי אַ סיגנאַל פֿאַר די קלעאַוואַגע פון ​​דעם פּראָטעין דורך די פּראָטעאַסאָמע. אן אנדער פּראָסט מאַדאַפאַקיישאַן איז גלייקאַסיליישאַן - עס איז עסטימאַטעד אַז וועגן האַלב פון מענטשלעך פּראָטעינס זענען גלייקאַסילייטיד. זעלטן מאַדאַפאַקיישאַנז אַרייַננעמען טיראָסינאַטיאָן / דעטיראָזינאַטיאָן און פּאָליגליסילאַטיאָן פון טובולין.

איין און דער זעלביקער פּראָטעין קענען אַנדערגאָו סך מאַדאַפאַקיישאַנז. היסטאָנעס (פּראָטעינס וואָס זענען טייל פון קראָומאַטין אין עוקאַריאָטעס) אונטער פאַרשידענע באדינגונגען קענען אַנדערגאָו מער ווי 150 פאַרשידענע מאָדיפיקאַטיאָנס.

מאָדיפיקאַטיאָנס נאָך פּאָסט-טראַנסלאַטיאָנאַל זענען צעטיילט אין:

• הויפּט קרייַז מאַדאַפאַקיישאַנז,
  • די קלעאַוואַגע פון ​​די N- וואָקזאַל מעטהיאָנינע רעזאַדו
  • לימיטעד פּראָטעאָליסיס - באַזייַטיקונג פון אַ פּראָטעין פראַגמענט וואָס קען פּאַסירן פֿון די ענדס (ספּליטינג פון סיגנאַל סיקוואַנסיז) אָדער, אין עטלעכע פאלן, אין די מיטל פון די מאָלעקול (מאַטוריישאַן פון ינסאַלאַן),
  • די אַטאַטשמאַנט פון פאַרשידן כעמיש גרופּעס צו פריי אַמינאָ און קאַרבאָקסיל גרופּעס (N- אַסילאַטיאָן, מיריסטאָילאַטיאָן, עטק.)
• מאַדאַפאַקיישאַנז פון די זייַט קייטן פון אַמינאָ אַסאַדז,
  • די אַדישאַן אָדער קלעאַוואַגע פון ​​קליין כעמיש גרופּעס (גלייקאַסיליישאַן, פאַספעריישאַן, עטק.)
  • די דערצו פון ליפּידס און כיידראָוקאַרבאַנז,
  • ענדערונג פון נאָרמאַל אַמינאָ זויער רעזאַדוז צו ניט-נאָרמאַל (די פאָרמירונג פון סיטרוללינע),
  • די פאָרמירונג פון דיסולפידע בריקן צווישן סיסטין רעזאַדוז
• די דערצו פון קליין פּראָטעינס (סומאָילאַטיאָן און ומעטומיק).

ינטראַסעללולאַר אַריבערפירן און סאָרטינג

די פּראָטעינס סינטיסייזד אין די סיטאָפּלאַסם פון אַ עוקאַריאָטיק צעל מוזן זיין טראַנספּאָרטאַד צו פאַרשידענע צעל אָרגאַנאָידס: די קערן, מיטאָטשאָנדריאַ, ענדאָפּלאַסמיק רעטיקולום (EPR), גאָלגי אַפּאַראַט, ליסאָסאָמעס, עטק, און עטלעכע פּראָטעינס מוזן אַרייַן די עקסטראַסעללולאַר מיטל. צו באַקומען אין אַ זיכער אָפּטיילונג פון דער צעל, דער פּראָטעין מוזן האָבן אַ ספּעציפיש פירמע. אין רובֿ פאלן, אַזאַ אַ פירמע איז טייל פון דער אַמינאָ זויער סיקוואַנס פון די פּראָטעין זיך (לעאַדער פּעפּטייד, אָדער סיגנאַל סיקוואַנס פון דעם פּראָטעין), אָבער אין עטלעכע פאלן, די אָליגאָסאַקטשאַרידעס אַטאַטשט צו די פּראָטעין זענען די פירמע.

די אַריבערפירן פון פּראָטעינס אין די עפר איז דורכגעקאָכט ווי זיי זענען סינטאַסייזד, ווייַל ריבאָסאָמעס סינטאַסייזינג פּראָטעינס מיט אַ סיגנאַל סיקוואַנס פֿאַר די עפר "זיצן" אויף ספּעציעל פּראָטעינס אויף זייַן ויסווייניקסט מעמבראַנע. פון די EPR צו די גאָלגי אַפּאַראַט און פֿון דאָרט צו די ליסאָסאָמעס און צו די פונדרויסנדיק מעמבראַנע אָדער עקסטראַסעללולאַר מיטל, די פּראָטעינס אַרייַן דורך וועסיקולאַר אַריבערפירן. פּראָטעינס מיט אַ יאָדער לאָוקאַלאַזיישאַן סיגנאַל אַרייַן די קערן דורך יאָדער פּאָרעס. אין מיטאָטשאָנדריאַ און טשלאָראָפּלאַסץ אַרייַן פּראָטעינס וואָס האָבן די קאָראַספּאַנדינג סיגנאַל סיקוואַנסיז דורך ספּעציפיש פּראָטעין טראַנסלאַטאָר פּאָרעס מיט די אָנטייל פון טשאַפּעראָנעס.

מיינטיינינג סטרוקטור און דערנידעריקונג

וישאַלט די ריכטיק ספּיישאַל סטרוקטור פון פּראָטעינס איז קריטיש פֿאַר זייער נאָרמאַל פאַנגקשאַנינג. פאַלש פאָלדינג פון פּראָטעינס וואָס פירן צו זייער אַגראַגיישאַן קענען זיין געפֿירט דורך מיוטיישאַנז, אַקסאַדיישאַן, דרוק טנאָים אָדער גלאבאלע ענדערונגען אין דער פיזיאַלאַדזשי פון דער צעל. אַגגרעגאַטיאָן פון פּראָטעינס איז אַ כאַראַקטעריסטיש צייכן פון יידזשינג. עס איז געמיינט אַז ימפּראַפּער פאָלדינג איז דער גרונט אָדער פאַרשטאַרקן חולאתן אַזאַ ווי סיסטיק פיבראָסיס, ליסאָסאָמאַל סטאָרידזש קרענק. ווי געזונט ווי נעוראָדעגענעראַטיווע דיסאָרדערס (אַלזשעימער ס, הונטינגטאָן און פּאַרקינסאָן).

אין דעם פּראָצעס פון צעל עוואָלוציע, פיר הויפּט מעקאַניזאַמז האָבן שוין דעוועלאָפּעד צו אַנטקעגנשטעלנ פּראָטעין אַגגרעגאַטיאָן. די ערשטע צוויי - ריפּיטיד פאָלדינג (רעפאָלדינג) מיט די הילף פון טשאַפּעראָנעס און קלעאַוואַגע מיט פּראָטעאַסיז - זענען געפֿונען ביידע אין באַקטיריאַ און אין העכער אָרגאַניזאַמז. אַוטאָפאַגי און די אַקיומיאַליישאַן פון ימפּראַפּערלי פאָולדיד פּראָטעינס אין ספּעציעל ניט-מעמבראַנע אָרגאַנעללעס זענען כאַראַקטעריסטיש פֿאַר עוקאַריאָטעס.

די פיייקייט פון פּראָטעינס צו ומקערן די ריכטיק דריי-דימענשאַנאַל סטרוקטור נאָך דענאַטוראַטיאָן דערלויבט אונדז צו כייפּאַטאַסייז אַז אַלע אינפֿאָרמאַציע וועגן די לעצט סטרוקטור פון דעם פּראָטעין איז קאַנטיינד אין די אַמינאָ זויער סיקוואַנס. דערווייַל, די טעאָריע אַז די סטאַביל קאַנפאָרמיישאַן פון אַ פּראָטעין האט מינימאַל פריי ענערגיע איז קאַמפּערד מיט אנדערע מעגלעך קאַנפאָרמיישאַנז פון דעם פּאָליפּעפּטידע.

אין סעלז עס איז אַ גרופּע פון ​​פּראָטעינס וועמענס פונקציע איז צו ענשור די ריכטיק פאָלדינג פון אנדערע פּראָטעינס נאָך זייער סינטעז אויף די ריבאָסאָם, צו ומקערן די סטרוקטור פון פּראָטעינס נאָך זייער שעדיקן, ווי געזונט ווי די שאַפונג און דיסאָוסייישאַן פון פּראָטעין קאַמפּלעקסאַז. די פּראָטעינס זענען גערופֿן טשאַפּעראָנעס. די קאַנסאַנטריישאַן פון פילע טשאַפּעראָנעס אין דער צעל ינקריסיז מיט אַ שאַרף פאַרגרעסערן אין די אַמביאַנט טעמפּעראַטור, אַזוי זיי געהערן צו די הספּ גרופּע (היץ קלאַפּ פּראָטעינס). די וויכטיקייט פון דער נאָרמאַל פאַנגקשאַנינג פון טשאַפּעראָנעס פֿאַר די פאַנגקשאַנינג פון דעם גוף קענען זיין ילאַסטרייטיד דורך די ביישפּיל פון α-קריסטאַלין טשאַפּעראָנע, וואָס איז טייל פון די אָביעקטיוו פון די מענטשלעך אויג. מיוטיישאַנז אין דעם פּראָטעין פירן צו קלאָודינג פון די אָביעקטיוו רעכט צו אַגראַגיישאַן פון פּראָטעינס און, ווי אַ רעזולטאַט, צו קאַטעראַקץ.

אויב די טערזשינערי סטרוקטור פון פּראָטעינס קענען ניט זיין געזונט, זיי ווערן צעשטערט דורך דער צעל. ענזימעס וואָס דיגרייד פּראָטעינס זענען גערופֿן פּראָטעאַסיז.אויף די פּלאַץ פון באַפאַלן פון די סאַבסטרייט מאַלאַקיול, פּראָטעאָליטיק ענזימעס זענען צעטיילט אין ענדאָופּעטידאַסאַז און עקסאָפּעפּטידאַסעס:

• ענדאָפּעפּטידאַסאַז, אָדער פּראָטעינאַסעס, שפּאַלטן פּעפּטייד קייטן אין די פּעפּטייד קייט. זיי דערקענען און בינדן קורץ פּעפּטייד סיקוואַנסיז פון סאַבסטרייץ און לעפיערעך כיידראַלייז די קייטן צווישן זיכער אַמינאָ זויער רעזאַדוז.
• עקסאָפּעפּטידאַסאַז כיידראַלייז פּעפּטיידז פֿון די ענדס פון די קייט: אַמינאָפּעפּטידאַסאַז פֿון די N- טערמינוס, קאַרבאָקסיפּעפּטידאַסאַז פֿון די C- טערמינוס. לעסאָף דיפּעפּטידאַסאַז שפּאַלטן בלויז דיפּעפּטיידז.

לויט די קאַטאַליסיס מעקאַניזאַם, די ינטערנאַטיאָנאַל יוניאַן פֿאַר בייאָוקעמאַסטרי און מאָלעקולאַר ביאָלאָגי ידענטיפיצירן עטלעכע קלאסן פון פּראָטעאַסיז, ​​אַרייַנגערעכנט סערינע פּראָטעאַסיז, ​​אַספּאַרטיק פּראָטעאַסיז, ​​סיסטיינע פּראָטעאַסיז און מעטאַלאָפּראָטאַסיז.

א ספּעציעלע טיפּ פון פּראָטעאַסע איז די פּראָטעאַסאָמע, אַ גרויס מולטיסובוניט פּראָטעאַסע וואָס איז פאָרשטעלן אין די קערן און סיטאָפּלאַסם פון עוקאַריאָטעס, אַרטשייאַ און עטלעכע באַקטיריאַ.

פֿאַר די פּראָטעאַסאָום פון די ציל פּראָטעין צו זיין קלעאַוועד, עס מוזן זיין לייבאַלד דורך אַטאַטשינג אַ קליין וביקוויטין פּראָטעין. די אַדישנאַל אָפּרוף פון וביקוויטין איז קאַטאַליזעד דורך וביקוויטין ליגאַסע ענזימעס. די אַדישאַן פון דער ערשטער וביקוויטין מאַלאַקיול צו דעם פּראָטעין איז אַ סיגנאַל פֿאַר ליגאַסאַז פֿאַר די ווייַטער אַדישנאַל פון ומעטומיק יובל. ווי אַ רעזולטאַט, אַ פּאָליוביקוויטין קייט איז אַטאַטשט צו דעם פּראָטעין, וואָס ביינדז צו די פּראָטעאַסאָמע און ינשורז די קלעאַוואַגע פון ​​די ציל פּראָטעין. אין אַלגעמיין, די סיסטעם איז גערופֿן וביקוויטין-אָפענגיק דערנידעריקונג פון פּראָטעינס. די דערנידעריקונג פון 80-90% פון ינטראַסעללולאַר פּראָטעינס אַקערז מיט די אָנטייל פון די פּראָטעאַסאָמע.

דערנידעריקונג פון פּראָטעין אין פּעראָקסיסאָמעס איז וויכטיק פֿאַר פילע סעליאַלער פּראַסעסאַז, אַרייַנגערעכנט די צעל ציקל, רעגולירן פון דזשין אויסדרוק און ענטפער צו אָקסידאַטיווע דרוק.

אָטאָפאַגי איז דער פּראָצעס פון דערנידעריקונג פון לאַנג-געלעבט ביאָמאָלעקולעס, אין באַזונדער פּראָטעינס, ווי געזונט ווי אָרגאַנעללעס אין ליסאָסאָמעס (אין מאַמאַלז) אָדער וואַקוואָולז (אין הייוון). אַוטאָפאַגי אַקאַמפּאַניז די וויטאַל טעטיקייט פון קיין נאָרמאַל צעל, אָבער די פעלן פון נוטריאַנץ, די בייַזייַן פון דאַמידזשד אָרגאַנעללעס אין די סיטאָפּלאַסם און לעסאָף די בייַזייַן פון טייל דענאַטשערד פּראָטעינס און זייער אַגראַגייץ אין די סיטאָפּלאַסם קענען דינען ווי סטימיאַליי פֿאַר ענכאַנסינג די פּראַסעסאַז פון אָטאָפאַגי אין סעלז.

דריי טייפּס פון אָטאָפאַגי זענען אונטערשיידן: מיקראָ אַוטאָפאַגי, מאַקראָואַוטאַפאַגי און אָטאָפאַגי-אָפענגיק.

בעשאַס מיקראָאַוטאָפאַגי, מאַקראָמאָלעקולעס און פראַגמאַנץ פון צעל מעמבריינז זענען קאַפּטשערד דורך די ליסאָסאָם. אויף דעם וועג, דער צעל קענען קיצער פּראָטעינס מיט אַ פעלן פון ענערגיע אָדער בנין מאַטעריאַל (למשל בעשאַס הונגער). אבער די פּראַסעסאַז פון מיקראָ אַוטאָפאַגי פאַלן אונטער נאָרמאַל טנאָים און זענען בכלל ינדיסקרימאַנאַט. טייל מאָל אָרגאַנאָידס זענען אויך דיידזשעסטיד בעשאַס מיקראָ אַוטאָפאַגי, למשל, מיקראָ אַוטאָפאַגי פון פּעראָקסיסאָמעס און פּאַרטיייש מיקראָ אַוטאָפאַגי פון די נוקלייי אין וואָס די צעל בלייבט ווייאַבאַל איז דיסקרייבד אין הייוון.

אין מאַקראָואַוטאָפאַגי, אַ חלק פון די סיטאָפּלאַסם (אָפט כּולל קיין אָרגאַנאָידס) איז סעראַונדאַד דורך אַ מעמבראַנע אָפּטייל ענלעך צו אַ סיסטערן פון די ענדאָפּלאַסמיק רעטיקולום. ווי אַ רעזולטאַט, דאָס פּלאַץ איז אפגעשיידט פון די רעשט פון די סיטאָפּלאַסם דורך צוויי מעמבריינז. אַזאַ טאָפּל-מעמבראַנע אָרגאַנעללעס זענען גערופֿן אַוטאָפאַגאָסאָמעס. אַוטאָפאַגאָסאָמעס צונויפגיסן מיט ליסאָסאָמעס, פאָרמינג אַוטאָפאַגאָליסאָסאָמעס, אין וואָס אָרגאַנעללעס און די מנוחה פון די אינהאַלט פון אָטאָפאַגאָסאָמעס זענען דיידזשעסטיד. משמעות, מאַקראָואַוטאַפאַגי איז אויך ניט-סעלעקטיוו, כאָטש עס איז אָפט אונטערגעשטראכן אַז מיט דער הילף פון דער צעל קענען באַפרייַען אָרגאַנאָידס וואָס האָבן "אַוטדייטיד" (מיטאָטשאָנדריאַ, ריבאָסאָמעס, אאז"ו ו).

די דריט טיפּ פון אָטאָפאַגי איז טשאַפּעראָנע-אָפענגיק. אין דעם אופֿן, אַקערז דירעקטעד אַריבערפירן פון טייל דענאַטשערד פּראָטעינס פון די סיטאָפּלאַסם דורך די ליסאָסאָם מעמבראַנע צו זייַן קאַוואַטי, ווו זיי זענען דיידזשעסטיד. דעם טיפּ פון אָטאָפאַגי, דיסקרייבד בלויז אין מאַמאַלז, איז ינדוסט דורך דרוק.

JUNQ און IPOD

אונטער דרוק, ווען אַ עוקאַריאָטיק צעל קען נישט קאָפּע מיט די אַקיומיאַליישאַן פון אַ גרויס נומער פון דענאַטשערד פּראָטעינס, זיי קענען זיין געשיקט צו איינער פון צוויי טייפּס פון צייַטווייַליק אָרגאַנעללעס - JUNQ און IPOD (ענגליש) רוסיש. .

JUNQ (ענג. JUxta Nuclear Quality control compartment) איז פארבונדן מיט די ויסווייניקסט זייַט פון די יאָדער מעמבראַנע און כּולל וביקוויטינאַטעד פּראָטעינס וואָס קענען געשווינד אַריבערפירן אין די סיטאָפּלאַסם, ווי געזונט ווי טשאַפּעראָנעס און פּראָטעאַסאָומז. די בדעה פֿונקציע פון ​​JUNQ איז ריפאָלד און / אָדער דיגרייד פּראָטעינס.

IPOD (ענגליש ינסאַליאַבאַל פּראָטעין אַוועקלייגן - אַ אָרט פון דעפּאַזישאַן פון ינסאַליאַבאַל פּראָטעינס) איז לאָוקייטאַד לעבן די הויפט וואַקוואָלע און כּולל ימאָובאַל אַגראַגאַץ פון אַמילאָיד-פאָרמינג פּראָטעינס. די אַקיומיאַליישאַן פון די פּראָטעינס אין די IPOD קען פאַרמיידן זייער ינטעראַקשאַן מיט נאָרמאַל סעליאַלער סטראַקטשערז, דעריבער, דער ינקלוזשאַן איז סאַגדזשעסטיד צו האָבן אַ פּראַטעקטיוו פונקציע.

די פאַנגקשאַנז פון פּראָטעינס אין דעם גוף

ווי אנדערע בייאַלאַדזשיקאַל מאַקראָמאָלעקולעס (פּאָליסאַקשאַרידעס, ליפּידס און נוקלעיק אַסאַדז), פּראָטעינס זענען יקערדיק קאַמפּאָונאַנץ פון אַלע לעבעדיק אָרגאַניזאַמז און שפּילן אַ וויכטיק ראָלע אין דער צעל לעבן. פּראָטעינס דורכפירן מעטאַבאַליק פּראַסעסאַז. זיי זענען טייל פון ינטראַסעללולאַר סטראַקטשערז - אָרגאַנעללעס און סיטאָסקעלעטאָן, סאַקריטאַד אין די עקסטראַסעללולאַר פּלאַץ, ווו זיי קענען שפּילן ווי אַ סיגנאַל טראַנסמיטטעד צווישן סעלז, אָנטייל נעמען אין די כיידראַלאַסאַס פון עסנוואַרג און די פאָרמירונג פון ינטערסעללולאַר מאַטעריע.

די קלאַסאַפאַקיישאַן פון פּראָטעינס לויט זייער פאַנגקשאַנז איז אלא אַרביטרערי, ווייַל דער זעלביקער פּראָטעין קענען דורכפירן עטלעכע פאַנגקשאַנז. א געזונט-געלערנט ביישפּיל פון אַזאַ מולטיפונקטיאָנאַליטי איז ליסיל טרנאַ סינטעטאַסע, אַן ענזיים פֿון דער קלאַס אַמינאָאַסיל טרנאַ סינטעטאַסאַז, וואָס ניט בלויז אַטאַטשיז די רעזידענטשאַל ליסין צו טרנאַ, אָבער אויך רעגיאַלייץ די טראַנסקריפּציע פון ​​עטלעכע גענעס. פּראָטעינס דורכפירן פילע פאַנגקשאַנז רעכט צו זייער ענזיימאַטיק טעטיקייט. די ענזימעס זייַנען מיאָסין מאָטאָר פּראָטעין, רעגולאַטאָרי פּראָטעין קינאַסע פּראָטעינס, טראַנספּאָרט פּראָטעין סאָדיום-פּאַטאַסיאַם אַדענאָסינע טריפאָספאַטאַסע, עטק.

קאַטאַליטיק פונקציע

די מערסט באַוווסט פונקציע פון ​​פּראָטעינס אין דעם גוף איז די קאַטאַליסיס פון פאַרשידן כעמיש ריאַקשאַנז. ענזימעס זענען פּראָטעינס וואָס האָבן ספּעציפיש קאַטאַליטיק פּראָפּערטיעס, דאָס איז, יעדער ענזיים קאַטאַליזעס איין אָדער מער ענלעך ריאַקשאַנז. ענזימעס קאַטאַליז די ספּליטינג פון קאָמפּלעקס מאַלאַקיולז (קאַטאַבאָליסם) און זייער סינטעז (אַנאַבאַליז), אַרייַנגערעכנט דנאַ רעפּלאַקיישאַן און פאַרריכטן און מאַטריץ רנאַ סינטעז. אין 2013, מער ווי 5,000 ענזימעס האָבן שוין דיסקרייבד. די אַקסעלעריישאַן פון דער אָפּרוף ווי אַ רעזולטאַט פון ענזיימאַטיק קאַטאַליסיס קען זיין גוואַלדיק: דער אָפּרוף איז קאַטאַליזעד דורך די ענזיים אָראָטידינע-5'-פאַספייט דעקאַרבאָקסילאַסע, למשל, גיינז 10 17 מאָל פאַסטער ווי די ניט-קאַטאַליזעד איינער (די האַלב-לעבן פון די דעקאַרבאָקסילאַטיאָן פון אָראָטיק זויער איז 78 מיליאָן יאָר אָן די ענזיים און 18 מיליסעקאַנד). מאָלעקולעס וואָס אַטאַטשט צו די ענזיים און טוישן ווי אַ רעזולטאַט פון דער אָפּרוף זענען גערופֿן סאַבסטרייץ.

כאָטש ענזימעס יוזשאַוואַלי באשטייט פון הונדערטער פון אַמינאָ זויער רעזאַדוז, בלויז אַ קליין בראָכצאָל פון זיי ינטעראַקט מיט די סאַבסטרייט, און אפילו קלענערער אַמאַונץ - אין דורכשניטלעך 3-4 אַמינאָ זויער רעזאַדוז, וואָס זענען אָפט ווייט פון יעדער אנדערער אין די ערשטיק סטרוקטור, זענען גלייַך ינוואַלווד אין קאַטאַליסיס. דער טייל פון דער ענזיים מאַלאַקיול וואָס גיט די ביינדינג און קאַטאַליסיס פון די סאַבסטרייט איז גערופן די אַקטיוו צענטער.

אין 1992, די ינטערנאַטיאָנאַל יוניאַן פון בייאָוקעמאַסטרי און מאָלעקולאַר ביאָלאָגי פארגעלייגט די לעצט ווערסיע פון ​​די כייראַרקאַקאַל נאָמענקלאַטורע פון ​​ענזימעס באזירט אויף די טיפּ פון ריאַקשאַנז קאַטאַליזעד דורך זיי. לויט דער נאָמענקלאַטור, די נעמען פון ענזימעס מוזן שטענדיק האָבן אַ סאָף -די באַסיקס און פאָרעם פֿון די נעמען פון די קאַטאַליזעד ריאַקשאַנז און זייער סאַבסטרייץ. יעדער ענזיים איז באַשטימט אַ יחיד קאָד דורך וואָס עס איז גרינג צו באַשליסן זיין שטעלע אין דער כייעראַרקי פון ענזימעס.לויט די טיפּ פון קאַטאַליזעד ריאַקשאַנז, אַלע ענזימעס זענען צעטיילט אין 6 קלאסן:

• קף 1: אָקסידאָרעדוקטאַסעס וואָס קאַטאַלייז רעדאָקס ריאַקשאַנז,
• קף 2: טראַנספעראַסעס וואָס קאַטאַלייז די אַריבערפירן פון כעמיש גרופּעס פון איין סאַבסטרייט מאָלעקולע צו אנדערן,
• קף 3: כיידראַלאַסאַז קאַטאַליזינג די כיידראַלאַסאַס פון כעמיש קייטן,
• קף 4: לייאַסאַז וואָס קאַטאַליזינג די ברייקינג פון כעמיש קייטן אָן כיידראַלאַסאַס מיט די פאָרמירונג פון אַ טאָפּל בונד אין איינער פון די פּראָדוקטן,
• קף 5: יסאָמעראַסעס וואָס קאַטאַליזירן סטראַקטשעראַל אָדער דזשיאַמעטריק ענדערונגען אין די סאַבסטרייט מאָלעקול.
• קף 6: ליגאַסאַז וואָס קאַטאַליזירן די פאָרמירונג פון כעמיש קייטן צווישן סאַבסטרייץ רעכט צו כיידראַלאַסאַס פון די ATP דיפאָספאַטע בונד אָדער אַ ענלעך טריפאָספאַטע.

סטראַקטשעראַל פונקציע

די סטראַקטשעראַל פּראָטעינס פון די סיטאָסקעלעטאָן, ווי אַ סאָרט פון אַרמאַטורע, פאָרעם סעלז און פילע אָרגאַנאָידס און זענען ינוואַלווד אין טשאַנגינג די פאָרעם פון די סעלז. מערסט סטראַקטשעראַל פּראָטעינס זענען פאָדעם: מאָנימערס פון אַקטין און טובולין זענען, למשל, גלאָבולאַר, סאַליאַבאַל פּראָטעינס, אָבער נאָך פּאַלימעראַזיישאַן זיי פאָרעם לאַנג סטראַנדז וואָס מאַכן די סיטאָסקעלעטאָן, וואָס אַלאַוז די צעל צו האַלטן פאָרעם. קאָללאַגען און עלאַסטין זענען די הויפּט קאַמפּאָונאַנץ פון די ינטערסעללולאַר מאַטעריע פון ​​קאַנעקטיוו געוועב (למשל קאַרטאַלאַדזש), און האָר, ניילז, פויגל פעדערז און עטלעכע שעלז זענען קאַמפּרייזד פון אן אנדער סטראַקטשעראַל פּראָטעין פון קעראַטין.

פּראַטעקטיוו פונקציע

עס זענען עטלעכע טייפּס פון פּראַטעקטיוו פאַנגקשאַנז פון פּראָטעינס:

1. גשמיות שוץ. גשמיות שוץ פון דעם גוף זענען צוגעשטעלט דורך קאַלאַגאַן, אַ פּראָטעין וואָס איז די יקער פון די ינטערסעללולאַר מאַטעריע פון ​​קאַנעקטיווע געוועבן (אַרייַנגערעכנט ביינער, קאַרטאַלאַדזש, טענדאַנז און טיף לייַערס פון די הויט (דערמיס)), קעראַטין, וואָס איז די יקער פון האָרני שילדז, האָר, פעדערז, הערנער און אנדערע דעריוואַטיווז פון די עפּאַדערמאַס. טיפּיקאַללי, אַזאַ פּראָטעינס זענען גערעכנט ווי פּראָטעינס מיט סטראַקטשעראַל פונקציע. ביישפילן פון פּראָטעינס פון דעם גרופּע זענען פיברינאָגען און טהראָמבין ינוואַלווד אין בלוט קאָואַגיאַליישאַן.
2. כעמישער שוץ. די ביינדינג פון טאַקסאַנז צו פּראָטעין מאַלאַקיולז קענען צושטעלן זייער דיטאַקסיפיקיישאַן. דער הויפּט וויכטיק ראָלע אין דיטאַקסיפיקיישאַן אין מענטשן איז פּלייַעד דורך לעבער ענזימעס וואָס ברעכן אַראָפּ פּויזאַנז אָדער גער זיי אין אַ סאַליאַבאַל פאָרעם, וואָס קאַנטריביוץ צו זייער גיך ילימאַניישאַן פון דעם גוף.
3. ימיון פאַרטיידיקונג. פּראָטעינס וואָס מאַכן בלוט און אנדערע גוף פלוידס זענען ינוואַלווד אין די דיפענסיוו ענטפער פון דעם גוף צו שעדיקן און באַפאַלן פון פּאַטאַדזשאַנז. פּראָטעינס פון דער קאָמפּלעמענט סיסטעם און אַנטיבאָדיעס (ימיונאָגלאָבולינס) געהערן צו די פּראָטעינס פון די רגע גרופּע, זיי נוטראַלייז באַקטיריאַ, ווירוסעס אָדער פרעמד פּראָטעינס. אַנטיבאָדיעס וואָס זענען אַ טייל פון די אַדאַפּטיוו ימיון סיסטעם, אַטאַטשט צו סאַבסטאַנסיז פרעמד צו דעם גוף, אַנטיגענס און דערמיט נוטראַלייז זיי, דירעקטירן זיי צו די ערטער פון צעשטערונג. אַנטיבאָדיעס קענען זיין סעקרעטיד אין די ינטערסעללולאַר פּלאַץ אָדער פאַרפעסטיקט אין די מעמבריינז פון ספּעשאַלייזד ב-לימפאָסיטעס גערופֿן פּלאַזמאָסיטעס.

רעגולאַטאָרי פונקציע

פילע פּראַסעסאַז ין די סעלז זענען רעגיאַלייטאַד דורך פּראָטעין מאַלאַקיולז, וואָס זענען ניט אַ מקור פון ענערגיע, אדער אַ בנין מאַטעריאַל פֿאַר דער צעל. די פּראָטעינס רעגולירן די אנטוויקלונג פון די צעל אין די צעל ציקל, טראַנסקריפּציע, איבערזעצונג, ספּלייסינג, די טעטיקייט פון אנדערע פּראָטעינס און פילע אנדערע פּראַסעסאַז. פּראָטעינס דורכפירן די רעגולאַטאָרי פונקציע אָדער רעכט צו ענזימאַטיק טעטיקייט (למשל, פּראָטעין קינאַסעס) אָדער רעכט צו ספּעציעלע ביינדינג צו אנדערע מאַלאַקיולז. אזוי, טראַנסקריפּציע סיבות, אַקטיוואַטאָר פּראָטעינס און רעפּרעסאָר פּראָטעינס קענען רעגולירן די טראַנסקריפּציע ינטענסיטי פון גענעס דורך ביינדינג צו זייער רעגולאַטאָרי סיקוואַנסיז. אויף דער איבערזעצונג מדרגה, די לייענען פון פילע mRNAs איז אויך רעגיאַלייטאַד דורך די אַדישנאַל פון פּראָטעין סיבות.

די מערסט וויכטיק ראָלע אין די רעגולירן פון ינטראַסעללולאַר פּראַסעסאַז איז פּלייַעד דורך פּראָטעין קינאַסעס און פּראָטעין פאָספאַטאַסעס - ענזימעס וואָס אַקטאַווייט אָדער ינכיבאַט די טעטיקייט פון אנדערע פּראָטעינס דורך אַטאַטשינג צו זיי אָדער שפּאַלטן אַוועק פאָספאַטע גרופּעס.

סיגנאַל פונקציע

די סיגנאַל פונקציע פון ​​פּראָטעינס איז די פיייקייט פון פּראָטעינס צו דינען ווי סיגנאַלינג סאַבסטאַנסיז, טראַנסמיטינג סיגנאַלז צווישן סעלז, געוועבן, אָרגאַנס און אָרגאַניזאַמז. אָפט, די סיגנאַל פונקציע איז קאַמביינד מיט די רעגולאַטאָרי, ווייַל פילע ינטראַסעללולאַר רעגולאַטאָרי פּראָטעינס אויך יבערשיקן סיגנאַלז.

די סיגנאַלינג פונקציע איז דורכגעקאָכט דורך האָרמאָנע פּראָטעינס, סיטאָקינעס, וווּקס סיבות, עטק.

כאָרמאָונז זענען געפירט דורך בלוט. מערסט כייַע כאָרמאָונז זענען פּראָטעינס אָדער פּעפּטיידז. די ביינדינג פון די האָרמאָנע צו זיין ריסעפּטער איז אַ סיגנאַל אַז טריגערז אַ צעל ענטפער. האָרמאָנעס רעגולירן די קאַנסאַנטריישאַן פון סאַבסטאַנסיז אין די בלוט און סעלז, וווּקס, רעפּראָדוקציע און אנדערע פּראַסעסאַז. א ביישפיל פון אַזאַ פּראָטעינס איז ינסאַלאַן, וואָס רעגיאַלייץ די קאַנסאַנטריישאַן פון גלוקאָוס אין די בלוט.

סעלז ינטעראַקט יעדער אנדערע מיט סיגנאַלינג פּראָטעינס טראַנסמיטטעד דורך די ינטערסעללולאַר מאַטעריע. אַזאַ פּראָטעינס אַרייַננעמען, למשל, סיטאָקינעס און וווּקס סיבות.

סיטאָקינעס זענען פּעפּטייד סיגנאַלינג מאַלאַקיולז. זיי רעגולירן ינטעראַקשאַנז צווישן סעלז, באַשטימען זייער ניצל, סטימולירן אָדער ינכיבאַט וווּקס, דיפערענטשייישאַן, פאַנגקשאַנאַל טעטיקייט און אַפּאָפּטאָסיס, ענשור די קאָואָרדאַניישאַן פון די ימיון, ענדאָוקריין און נערוועז סיסטעמען. א ביישפיל פון סיטאָקינעס איז די טומאָר נאַקראָוסאַס פאַקטאָר, וואָס טראַנסמיטטעד ינפלאַמאַטאָרי סיגנאַלז צווישן די סעלז פון דעם גוף.

ספּער (סטאַנדביי) פונקציע

אַזאַ פּראָטעינס אַרייַננעמען די אַזוי גערופענע רעזערוו פּראָטעינס, וואָס זענען סטאָרד ווי אַ מקור פון ענערגיע און מאַטעריע אין די זאמען פון געוויקסן (פֿאַר בייַשפּיל, 7 ס און 11 ס גלאָבולינס) און כייַע עגגס. א נומער פון אנדערע פּראָטעינס זענען געניצט אין דעם גוף ווי אַ מקור פון אַמינאָ אַסאַדז, וואָס אין קער זענען פּריקערסערז פון בייאַלאַדזשיקלי אַקטיוו סאַבסטאַנסיז וואָס רעגולירן מעטאַבאַליק פּראַסעסאַז.

ופנעמער פונקציע

פּראָטעין ראַסעפּטערז קענען זיין ליגן ביידע אין די סיטאָפּלאַסם און ויסשטימען זיך אין דער צעל מעמבראַנע. איין טייל פון די רעסעפּטאָר מאַלאַקיול באקומט אַ סיגנאַל, וואָס איז מערסט אָפט געדינט דורך אַ כעמישער מאַטעריע, און אין עטלעכע פאלן - ליכט, מאַקאַניקאַל דרוק (למשל סטרעטשינג) און אנדערע סטימיאַליי. ווען אַ סיגנאַל איז יקספּאָוזד צו אַ ספּעציפיש טייל פון די מאַלאַקיול - דער רעסעפּטאָר פּראָטעין - עס קאַנפאָרמיישאַן ענדערונגען פאַלן. ווי אַ רעזולטאַט, די קאַנפאָרמיישאַן פון אן אנדער טייל פון די מאַלאַקיול, וואָס קעריז די סיגנאַל צו אנדערע סעליאַלער קאַמפּאָונאַנץ, ענדערונגען. עס זענען עטלעכע סיגנאַל טראַנסמיסיע מעקאַניזאַמז. עטלעכע ראַסעפּטערז קאַטאַליזירן אַ זיכער כעמישער רעאַקציע, אנדערע דינען ווי יאָן טשאַנאַלז, וואָס עפענען אָדער נאָענט אויף דער קאַמף פון אַ סיגנאַל, בשעת אנדערע ספּאַסיפיקלי בינדן ינטראַסעללולאַר מידיאַטינג מאָלעקולעס. ביי מעמבראַנע ראַסעפּטערז, דער טייל פון די מאַלאַקיול וואָס ביינדז צו די סיגנאַל מאַלאַקיול איז אויף די ייבערפלאַך פון דער צעל, און דער פעלד וואָס טראַנסמיטטעס דעם סיגנאַל איז ין.

מאָטאָר (מאָטאָר) פונקציע

א גאַנץ קלאַס פון מאָטאָר פּראָטעינס גיט גוף מווומאַנץ, למשל מוסקל צונויפצי, אַרייַנגערעכנט לאָקאָמאָטיאָן (מיאָסין), באַוועגונג פון סעלז אין דעם גוף (למשל אַמאָעבאָיד באַוועגונג פון לעוקאָסיטעס), באַוועגונג פון סיליאַ און פלאַגעללאַ, ווי געזונט ווי אַקטיוו און דירעקטעד ינטראַסעללולאַר אַריבערפירן (קינעסין, דיינעין). . דינענינס און קינעסינס אַריבערפירן מאָלעקולעס צוזאמען מיקראָטובולעס ניצן ATP כיידראַלאַסאַס ווי אַן ענערגיע מקור. דינענינס אַריבערפירן מאָלעקולעס און אָרגאַנעללעס פון די פּעריפעראַל פּאַרץ פון דער צעל צו די סענטראָסאָם, קינעסינס - אין די פאַרקערט ריכטונג. דינענינס זענען אויך פאַראַנטוואָרטלעך פֿאַר די באַוועגונג פון סיליאַ און פלאַגעללאַ פון עוקאַריאָטעס. סיטאָפּלאַסמיק וועריאַנץ פון מיאָסין קענען זיין ינוואַלווד אין די אַריבערפירן פון מאַלאַקיולז און אָרגאַנאָידס דורך מיקראָפילאַמאַנץ.

פּראָטעינס אין די מאַטאַבאַליזאַם

רובֿ מייקראָואָרגאַניזאַמז און געוויקסן קענען סינטאַסייז 20 סטאַנדאַרט אַמינאָ אַסאַדז, ווי געזונט ווי נאָך (ניט-נאָרמאַל) אַמינאָ אַסאַדז, אַזאַ ווי סיטרוללינע.אָבער אויב אַמינאָ אַסאַדז זענען אין די סוויווע, אפילו מייקראָואָרגאַניזאַמז קאַנסערוו ענערגיע דורך טראַנספּאָרטינג אַמינאָ אַסאַדז אין די סעלז און קער אַוועק זייער בייאָוסינטעטיק פּאַטווייז.

אַמינאָ אַסאַדז וואָס קענען ניט זיין סינטאַסייזד דורך אַנימאַלס זענען גערופֿן יקערדיק. אין אַנימאַלס זענען די הויפּט ענזימעס אין בייאָוסינטעטיק פּאַטווייז, פֿאַר בייַשפּיל, אַספּאַרטאַטע קינאַסע, וואָס קאַטאַליזעס דער ערשטער שריט אין פאָרמירונג פון ליסין, מעטהיאָנינע און טהרעאָנינע פֿון אַספּאַרטאַטע.

אַנימאַלס באַקומען דער הויפּט אַמינאָ אַסאַדז פון די פּראָטעינס געפֿונען אין עסנוואַרג. פּראָטעינס זענען חרובֿ בעשאַס דיידזשעסטשאַן, וואָס יוזשאַוואַלי הייבט מיט די דענאַטוראַטיאָן פון דעם פּראָטעין דורך פּלייסינג עס אין אַ אַסידיק סוויווע און הידראָליזינג עס מיט ענזימעס גערופן פּראָטעאַסעס. עטלעכע אַמינאָ אַסאַדז באקומען ווי אַ רעזולטאַט פון דיידזשעסטשאַן זענען געניצט צו סינטאַסייז גוף פּראָטעינס, בשעת די מנוחה איז קאָנווערטעד צו גלוקאָוס בעשאַס גלוקאָנעאָגענעסיס אָדער זענען געניצט אין די קרעבס ציקל. דער נוצן פון פּראָטעין ווי אַ ענערגיע מקור איז ספּעציעל וויכטיק אין פאַסטינג טנאָים, ווען דער גוף ס פּראָטעינס, ספּעציעל מאַסאַלז, דינען ווי אַן ענערגיע מקור. אַמינאָ אַסאַדז זענען אויך אַ וויכטיק מקור פון ניטראָגען אין דער דערנערונג פון דעם גוף.

עס זענען קיין יונאַפייד סטאַנדאַרדס פֿאַר ינטייק פון מענטשלעך פּראָטעינס. די מיקראָפלאָראַ פון די גרויס קישקע סינטאַסייז אַמינאָ אַסאַדז וואָס זענען נישט גענומען אין חשבון אין דער צוגרייטונג פון פּראָטעין נאָרמז.

לערנען מעטהאָדס

די סטרוקטור און פאַנגקשאַנז פון פּראָטעינס זענען געלערנט ביידע אויף פּיוראַפייד פּרעפּעריישאַנז אין וויטראָ, און אין זייער נאַטירלעך סוויווע אין אַ לעבעדיק אָרגאַניזם, in vivo. שטודיום פון ריין פּראָטעינס אונטער קאַנטראָולד טנאָים זענען נוציק פֿאַר דיטערמאַנינג זייער פאַנגקשאַנז: קינעטיק פֿעיִקייטן פון די קאַטאַליטיק אַקטיוויטעט פון ענזימעס, קאָרעוו קירבות פֿאַר פאַרשידן סאַבסטרייץ, עטק. in vivo אין סעלז אָדער אין גאַנץ אָרגאַניזאַמז צושטעלן אינפֿאָרמאַציע וועגן ווו זיי פונקציאָנירן און ווי זייער אַקטיוויטעט איז רעגיאַלייטאַד.

מאָלעקולאַר און סעליאַלער ביאָלאָגי

מאָלעקולאַר און סעליאַלער ביאָלאָגי מעטהאָדס זענען אָפט געניצט צו לערנען די סינטעז און לאָוקאַלאַזיישאַן פון פּראָטעינס אין אַ צעל. א מעטאָד צו לערנען לאָוקאַלאַזיישאַן איז וויידלי געוויינט, באזירט אויף די סינטעז פון אַ טשימעריק פּראָטעין אין אַ צעל, קאַנסיסטינג פון די געלערנט פּראָטעין, פארבונדן צו אַ "רעפּאָרטער", למשל, גרין פלורעסאַנט פּראָטעין (GFP). דער אָרט פון אַזאַ אַ פּראָטעין אין דער צעל קענען זיין געוויזן מיט אַ פלאָרעסאַנס מיקראָסקאָפּ. אין דערצו, פּראָטעינס קענען זיין וויזשוואַלייזד ניצן אַנטיבאָדיעס וואָס דערקענען זיי, וואָס אין קער טראָגן אַ פלורעסאַנט פירמע. אָפט, סיימאַלטייניאַסלי מיט די געלערנט פּראָטעין, אָפט באַוווסט פּראָטעינס פון אַזאַ אָרגאַנעללעס ווי די ענדאָפּלאַסמיק רעטיקולום, גאָלגי אַפּאַראַט, ליסאָסאָמעס און וואַקוואָולז, וואָס אַלאַוז אַ פּינטלעך באַשטימונג פון די לאָוקאַלאַזיישאַן פון די געלערנט פּראָטעין.

יממונאָהיסטאָטשעמיקאַל מעטהאָדס נוצן יוזשאַוואַלי אַנטיבאָדיעס וואָס זענען קאָנדזשוגאַטעד צו ענזימעס וואָס קאַטאַליזירן די פאָרמירונג פון אַ לומאַנעסאַנט אָדער קאָלירט פּראָדוקט, וואָס אַלאַוז איר צו פאַרגלייכן די לאָוקאַלאַזיישאַן און סומע פון ​​פּראָטעין געלערנט אין די סאַמפּאַלז. א מער זעלטן טעכניק פֿאַר דיטערמאַנינג די אָרט פון פּראָטעינס איז די הינטער-סענטריניפוגאַטיאָן פון צעל פראַקשאַנז אין די גראַדיענט פון סוקראָוס אָדער סיזיום קלאָרייד.

לעסאָף, איינער פון די קלאסישע מעטהאָדס איז ימיונאָעלעקטראָניק מיקראָסקאָפּי, וואָס איז פאַנדאַמענאַלי ענלעך צו ימיונאָפלואָרעססענסע מיקראָסקאָפּי מיט די חילוק אַז אַן עלעקטראָן מיקראָסקאָפּ איז געניצט. דער מוסטער איז צוגעגרייט פֿאַר עלעקטראָן מיקראָסקאָפּי, און דאַן פּראַסעסט מיט אַנטיבאָדיעס צו אַ פּראָטעין וואָס זענען פארבונדן צו עלעקטראָן-טעמפּ מאַטעריאַל, יוזשאַוואַלי גאָלד.

מיט פּלאַץ-דירעקטעד מוטאַגענעסיס, ריסערטשערז קענען טוישן די אַמינאָ זויער סיקוואַנס פון אַ פּראָטעין און דעריבער, זיין ספּיישאַל סטרוקטור, אָרט אין דער צעל און די רעגולירן פון זייַן טעטיקייט. ניצן דעם אופֿן, ניצן מאַדאַפייד טרנאַ, קינסטלעך אַמינאָ אַסאַדז קענען אויך זיין ינטראָודוסט אין אַ פּראָטעין און פּראָטעינס מיט נייַ פּראָפּערטיעס קענען זיין קאַנסטראַקטאַד.

בייאָוקעמיקאַל

צו דורכפירן אַן אַנאַליסיס אין וויטראָ דער פּראָטעין מוזן זיין פּיוראַפייד פון אנדערע סעליאַלער קאַמפּאָונאַנץ. דער פּראָצעס יוזשאַוואַלי הייבט מיט די צעשטערונג פון סעלז און באקומען די אַזוי-גערופֿן צעל עקסטראַקט. מיט סענטריפוגאַטיאָן און ולטראַסענטריפוגאַטיאָן מעטהאָדס, דעם עקסטראַקט קענען זיין צעטיילט אין: אַ בראָכצאָל מיט סאַליאַבאַל פּראָטעינס, אַ בראָכצאָל מיט מעמבראַנע ליפּידס און פּראָטעינס, און אַ בראָכצאָל וואָס כּולל סעליאַלער אָרגאַנעללעס און נוקלעיק אַסאַדז.

פּראָטעין אָפּזאַץ דורך סאָלטינג איז געניצט צו באַזונדער פּראָטעין מיקסטשערז, און אויך אַלאַוז פּראָטעין קאַנסאַנטריישאַן. סעדימענטאַטיאָן אַנאַליסיס (סענטריפוגאַטיאָן) אַלאַוז איר צו פראַקשאַנייט פּראָטעין מיקסטשערז לויט די ווערט פון די קעסיידערדיק סעדאַמאַנטיישאַן פון יחיד פּראָטעינס, געמאסטן אין סוועדבערגס (S). דערנאָך פאַרשידן טשראָמאַטאָגראַפי זענען געניצט צו יזאָלירן די געבעטן פּראָטעין אָדער פּראָטעינס באזירט אויף פּראָפּערטיעס אַזאַ ווי מאָלעקולאַר וואָג, אָפּצאָל און קירבות. אין דערצו, פּראָטעינס קענען זיין אפגעזונדערט לויט זייער אָפּצאָל מיט עלעקטראָפאָקוס.

צו פאַרפּאָשעטערן דעם פּראָצעס פון רייניקונג פון פּראָטעינס, גענעטיק ינזשעניעריע איז אָפט געניצט, וואָס אַלאַוז איר צו שאַפֿן דעריוואַטיווז פון פּראָטעינס וואָס זענען באַקוועם פֿאַר רייניקונג אָן ווירקן זייער סטרוקטור אָדער טעטיקייט. "לאַבעלס", וואָס זענען קליין אַמינאָ זויער סיקוואַנסיז, למשל, אַ קייט פון 6 אָדער מער היסטידינע רעזאַדוז, און זענען אַטאַטשט צו איין עק פון דעם פּראָטעין. ווען די עקסטראַקט פון די סעלז סינטאַסייזינג די "מיטן נאָמען" פּראָטעין איז דורכגעגאנגען דורך אַ קראָומאַטאַגראַפיק זייַל מיט ניקאַל ייאַנז, היסטידינע ביינדז מיט ניקאַל און בלייבט אויף דער זייַל, בשעת די רוען קאַמפּאָונאַנץ פון די לייסאַט פאָרן דורך די זייַל אַנכינדערד (ניקאַל-טשעלאַטע קראָומאַטאַגראַפי). פילע אנדערע לאַבעלס האָבן שוין דיזיינד צו העלפֿן ריסערטשערז יזאָלירן ספּעציפיש פּראָטעינס פון קאָמפּלעקס מיקסטשערז, רובֿ אָפט מיט קירבות קראָומאַטאַגראַפי.

דער גראַד פון פּראָטעין רייניקונג קענען זיין באשלאסן אויב זיין מאָלעקולאַר וואָג און יסאָעלעקטריק פונט זענען באַוווסט - מיט פאַרשידענע טייפּס פון געל עלעקטראָפאָרעסיס - אָדער דורך מעסטן די ענזימאַטיק טעטיקייט אויב דער פּראָטעין איז אַן ענזיים. מאַסע ספּעקטראַמאַטרי אַלאַוז איר צו ידענטיפיצירן די אויסגעקליבן פּראָטעין דורך זייַן מאָלעקולאַר וואָג און די מאַסע פון ​​די פראַגמאַנץ.

פּראָטעאָמיקס

די טאָוטאַליטי פון צעל פּראָטעינס איז גערופֿן אַ פּראָטעאָם, זיין לערנען - פּראָטעאָמיקס, גערופֿן אַנאַלאַדזשי מיט גענאָמיקס. שליסל מעטהאָדס פון יקספּערמענאַל פּראָטעאָמיקס זענען:

• 2 ד עלעקטראָפאָרעסיס, וואָס אַלאַוז די צעשיידונג פון מולטיקאָמפּאָנענט פּראָטעין מיקסטשערז,
• מאַסע ספּעקטראַמאַטרי, וואָס אַלאַוז די לעגיטימאַציע פון ​​פּראָטעינס דורך די מאַסע פון ​​זייער קאַנסטיטשואַנט פּעפּטיידז מיט הויך טרופּוט,
• פּראָטעין מיקראָאַררייַס, וואָס לאָזן איר צו סיימאַלטייניאַסלי מעסטן די אינהאַלט פון אַ גרויס נומער פון פּראָטעינס אין דער צעל,
• צוויי-כייבריד הייוון סיסטעם , וואָס אַלאַוז איר צו סיסטאַמאַטיקלי לערנען פּראָטעין-פּראָטעין ינטעראַקשאַנז.

די טאָוטאַלאַטי פון אַלע בייאַלאַדזשיקלי באַטייַטיק ינטעראַקשאַנז פון פּראָטעינס אין אַ צעל איז גערופֿן ינטעראַקטיאָן. א סיסטעמאַטיש לערנען פון די סטרוקטור פון פּראָטעינס וואָס רעפּראַזענץ אַלע מעגלעך טייפּס פון טערשערי סטראַקטשערז איז גערופֿן סטראַקטשעראַל גענאָמיקס.

סטרוקטור פּראָגנאָז און מאָדעלינג

פאָרויסזאָגן ספּיישאַל סטרוקטור ניצן קאָמפּיוטער מגילה (in silico) אַלאַוז קאַנסטראַקטינג פּראָטעין מאָדעלס וועמענס סטרוקטור איז נישט נאָך געווען באשלאסן יקספּעראַמענאַלי. די מערסט מצליח טיפּ פון סטרוקטור פּראָגנאָז, גערופן האָמאָלאָגאָוס מאָדעלינג, איז רילייז אויף די יגזיסטינג "מוסטער" סטרוקטור, ענלעך אין די אַמינאָ זויער סיקוואַנס צו די מאַדאַלייטיד פּראָטעין. די מעטהאָדס פֿאַר פּרידיקטינג די ספּיישאַל סטרוקטור פון פּראָטעינס זענען געניצט אין דעם דעוועלאָפּינג פעלד פון גענעטיק ינזשעניעריע פון ​​פּראָטעינס, מיט די הילף פון וואָס נייַ טערטיערי סטראַקטשערז פון פּראָטעינס האָבן שוין באקומען. א מער קאָמפּליצירט קאַמפּיוטיישאַנאַל אַרבעט איז די פּראָגנאָז פון ינטערמאָלעקולאַר ינטעראַקשאַנז, אַזאַ ווי מאָלעקולאַר דאַקינג און די פּראָגנאָז פון פּראָטעין-פּראָטעין ינטעראַקשאַנז.

די פאָלדינג און ינטערמאָלעקולאַר ינטעראַקשאַנז פון פּראָטעינס קענען זיין מאַדאַלד מיט מאָלעקולאַר מאַקאַניקס. אין באַזונדער, מאָלעקולאַר דינאַמיק און די Monte Carlo אופֿן, וואָס ינקריסינגלי נוצן די פּאַראַלעל און פונאנדערגעטיילט קאַמפּיוטינג (למשל, די פאָלדינג @ היים פּרויעקט).די פאָלדינג פון קליין α- כעליקאַל פּראָטעין דאָומיינז, אַזאַ ווי ווילינע פּראָטעין אָדער איינער פון די היוו פּראָטעינס, זענען מאַדאַפייד הצלחה in silico. ניצן כייבריד מעטהאָדס אַז פאַרבינדן נאָרמאַל מאָלעקולאַר דינאַמיק מיט קוואַנטום מאַקאַניקס, די עלעקטראָניש שטאַטן פון די וויזשאַוואַל פּיגמענט ראָדאָפּסין האָבן שוין ינוועסטאַגייטאַד.